Инвитро с пептид: Анализ на С-Пептид сдать в Москве
Анализ на С-Пептид сдать в Москве
Метод определения Хемилюминесцентный иммуноанализ на микрочастицах.
Исследуемый материал Сыворотка крови
Доступен выезд на дом
Онлайн-регистрация
Синонимы: Анализ крови на С-пептид; Связующий пептид; Соединительный пептид.
Connecting peptide.
Краткая характеристика определяемого вещества С-пептид
С-пептид — побочный продукт биосинтеза инсулина, образующийся при протеолитическом расщеплении молекулы предшественника инсулина — проинсулина. В молекуле проинсулина между альфа- и бета-цепями находится фрагмент, состоящий из 31 аминокислотного остатка – соединительный пептид, или C-пептид. При увеличении уровня глюкозы в крови проинсулин ферментативно расщепляется на инсулин и С-пептид, которые секретируются в кровь в эквимолярных количествах. Определение концентрации С-пептида, таким образом, позволяет оценить уровень секреции инсулина (см. тест № 172). Молярные концентрации инсулина и С-пептида крови тесно коррелируют, но не совпадают. Это связано с разным периодом полувыведения (для инсулина около четырех минут, для С-пептида – 20-30 минут), а также с тем, что С-пептид, в отличие от инсулина, существенно не разрушается печенью. Он подвергается деградации в почках и частично экскретируется с мочой. При иммуноанализе С-пептид не реагирует перекрестно с инсулином, благодаря чему измерение С-пептида позволяет оценить секрецию инсулина даже на фоне приема экзогенного инсулина и в присутствии циркулирующих антител к инсулину (см. тест № 200). При патологии печени и почек соотношение концентраций С-пептида и инсулина в крови может изменяться.
Уровень С-пептида более стабильный показатель, чем концентрация инсулина. Определение С-пептида имеет ряд преимуществ перед определением инсулина (см. тест № 172), так как он, в отличие от инсулина, не связывается с рецепторами печени при секреции в портальную вену до попадания в общий кровоток (примерно одинаковая концентрация в портальном и общем кровотоке) и более точно отражает активность В-клеток.
С какой целью определяют уровень С-пептида в сыворотке крови
С-пептид – биологически неактивный маркер углеводного обмена, показатель секреции эндогенного инсулина. Тест используется для диагностики сахарного диабета и контроля терапии, т. к. измерение С-пептида позволяет оценить секрецию инсулина даже на фоне приема экзогенного инсулина и в присутствии аутоантител к инсулину.
При каких состояниях изменяется уровень С-пептида
Уровень С-пептида колеблется параллельно изменениям уровня инсулина. Увеличение концентраций и С-пептида, и инсулина наблюдается при инсулиноме, почечной недостаточности, повышенной резистентности к инсулину, при эндокринных нарушениях, связанных с усиленной секрецией гормонов, обладающих противоположным инсулину действием. Снижение уровня С-пептида, параллельно со снижением секреции инсулина, может отмечаться при сахарном диабете 1-го типа или длительно протекающем сахарном диабете 2-го типа. Разнонаправленные изменения концентрации уровня инсулина и С-пептида отмечают на фоне введения экзогенного инсулина или при наличии антител к этому гормону.
Что может повлиять на результат исследования крови на С-пептид
Прием гипогликемических препаратов, препаратов, содержащих эстрогены, прогестерон, глюкокортикоиды, хлорохин, даназол, этинил-эстрадиол, приём пероральных контрацептивов может повлиять на результат исследования.
Глюкозотолерантный тест с определением глюкозы и С-пептида в венозной крови натощак и через 2 часа после углеводной нагрузки
Метод определения Гексокиназный, фотометрический/Хемилюминесцентный иммуноанализ на микрочастицах.
Исследуемый материал Сыворотка крови
Синонимы: Анализ крови на толерантность к глюкозе с С-пептидом; Пероральный глюкозотолерантный тест с С-пептидом; Тест на толерантность к глюкозе с С-пептидом.
Oral Glucose Tolerance Test with C-Peptide; Glucose Tolerance Test with C-Peptide.
Краткое описание исследования «Глюкозотолерантный тест с определением глюкозы и С-пептида в венозной крови натощак и через 2 часа после углеводной нагрузки»
Исследование проводится при наличии направления от лечащего врача!
По данным Международной диабетической федерации, численность пациентов с сахарным диабетом (СД) в возрасте 20-79 лет в мире на 1 января 2020 г. превысила 463 млн. В Российской Федерации по данным регистра больных СД на 01.01.2021 г. состояло на диспансерном учете 4,8 млн. человек (3,3% населения).
Сахарный диабет – это группа метаболических заболеваний, характеризующихся повышением уровня глюкозы в крови (гипергликемией) в результате нарушения секреции инсулина, действия инсулина или обоих этих факторов. Хроническая гипергликемия при СД сопровождается повреждением и нарушением органов, особенно глаз, почек, сердца, а также нервов и кровеносных сосудов.
В клинической практике помимо стандартных тестов для оценки углеводного обмена (глюкоза в крови, гликированный гемоглобин, пероральный глюкозотолерантный тест) может быть использован Глюкозотолерантный тест с определением глюкозы и С-пептида. Исследование уровня С-пептида дает количественную оценку функции В-клеток поджелудочной железы, продуцирующих инсулин, дифференцирует инсулинозависимый и инсулиннезависимый сахарный диабет, его значения необходимы для коррекции проводимой терапии диабета 1-го и 2-го типов. Определение С-пептида имеет ряд преимуществ перед определением инсулина и более точно отражает секрецию В-клеток.
С какой целью проводят Глюкозотолерантный тест с определением глюкозы и С-пептида в венозной крови натощак и через 2 часа после углеводной нагрузки
Исследование проводится при наличии направления от лечащего врача!
Вариант глюкозотолерантного теста, используемый для выявления диабета и предиабета, а также оценки функционального состояния эндокринной части поджелудочной железы.
Правила проведения исследования «Глюкозотолерантный тест с определением глюкозы в венозной крови натощак и после нагрузки через 2 часа»
- Тесту должно предшествовать ночное голодание в течение 8-14 часов (можно пить воду).
- Тест следует проводить утром на фоне не менее чем 3-дневного неограниченного питания (более 150 г углеводов в сутки) и обычной физической активности.
- Последний вечерний прием пищи должен содержать 30-50 г углеводов.
- После взятия крови натощак испытуемый должен не более чем за 5 минут выпить 75 г безводной глюкозы или 82,5 г моногидрата глюкозы, растворенных в 250-300 мл воды.
- В процессе теста не разрешается курение.
- Через 2 часа осуществляется повторное взятие крови.
Особенности, которые могут повлиять на результат теста «Глюкозотолерантный тест с определением глюкозы и С-пептида в венозной крови натощак и через 2 часа после углеводной нагрузки»
На результат исследования не влияет прием инсулина.
Противопоказаниями к проведению процедуры являются:
- Возраст пациента менее 18 лет.
- Строгое соблюдение постельного режима (процедура не проводится до момента расширения двигательного режима).
- Обострение хронического панкреатита или наличие демпинг-синдрома (синдром резецированного желудка).
- Наличие сахарного диабета у пациента, с его слов.
- Установленное раннее превышение уровня сахара крови более 7,0 ммоль/л.
- Недавно перенесенный инфаркт или инсульт.
- Недавнее (до трех месяцев) хирургическое вмешательство.
- Наличие любого острого заболевания, в том числе инфекционного.
- Приём препаратов, повышающих уровень гликемии (глюкокортикоиды, тиреоидные гормоны, тиазиды, бета-блокаторы, оральные контрацептивы).
- Отсутствие у пациентки, направленной на процедуру, документа, подтверждающего срок беременности.
- Срок беременности менее 24 недель и более 28 недель (на более ранних сроках беременности может быть рекомендовано определение глюкозы из венозной крови; на более поздних сроках беременности процедура не проводится, но пациентке может быть рекомендовано провести процедуру в женской консультации под контролем врача).
Тест нецелесообразно проводить при повторно подтвержденном уровне глюкозы натощак выше диагностического порога сахарного диабета (7,0 ммоль/л).
Выбор пептидов и белков in vitro – преимущества отображения мРНК
Сохранить цитату в файл
Формат: Резюме (текст)PubMedPMIDAbstract (текст)CSV
Добавить в коллекции
- Создать новую коллекцию
- Добавить в существующую коллекцию
Назовите свою коллекцию:
Имя должно содержать менее 100 символов
Выберите коллекцию:
Не удалось загрузить вашу коллекцию из-за ошибки
Повторите попытку
Добавить в мою библиографию
- Моя библиография
Не удалось загрузить делегатов из-за ошибки
Повторите попытку
Ваш сохраненный поиск
Название сохраненного поиска:
Условия поиска:
Тестовые условия поиска
Электронная почта: (изменить)
Который день? Первое воскресеньеПервый понедельникПервый вторникПервая средаПервый четвергПервая пятницаПервая субботаПервый деньПервый рабочий день
Который день? ВоскресеньеПонедельникВторникСредаЧетвергПятницаСуббота
Формат отчета: РезюмеРезюме (текст)АбстрактАбстракт (текст)PubMed
Отправить максимум:
1 шт. 5 шт. 10 шт. 20 шт. 50 шт. 100 шт. 200 шт.
Отправить, даже если нет новых результатов
Необязательный текст в электронном письме:
Создайте файл для внешнего программного обеспечения для управления цитированием
Обзор
. 2020 21 февраля; 9 (2): 181-190.
doi: 10.1021/acssynbio.9b00419. Epub 2020 14 января.
Матильда С Ньютон 1 2 , Яри Кабесас-Перуссе 1 , Шер Линг Тонг 1 , Буркхард Силиг 1
Принадлежности
- 1 Факультет биохимии, молекулярной биологии и Институт биофизики и биотехнологии, Миннесотский университет, 1479Гортнер-авеню, Сент-Пол, Миннесота 55108, США.
- 2 Кафедра молекулярной, клеточной биологии и биологии развития и Совместный институт исследований в области наук об окружающей среде, Колорадский университет в Боулдере, Боулдер, Колорадо 80309, США.
- PMID: 31891492
- PMCID: PMC8203280
- DOI: 10.1021/acssynbio.9b00419
Бесплатная статья ЧВК
Обзор
Матильда С. Ньютон и др. ACS Synth Biol. .
Бесплатная статья ЧВК
. 2020 21 февраля; 9 (2): 181-190.
Авторы
Матильда С Ньютон 1 2 , Яри Кабесас-Перуссе 1 , Шер Линг Тонг 1 , Буркхард Силиг 1
Принадлежности
- 1 Кафедра биохимии, молекулярной биологии, Институт биофизики и биотехнологии, Миннесотский университет, 1479 Гортнер-авеню, Сент-Пол, Миннесота 55108, США.
- 2 Кафедра молекулярной, клеточной биологии и биологии развития и Совместный институт исследований в области наук об окружающей среде, Колорадский университет в Боулдере, Боулдер, Колорадо 80309, США.
- PMID: 31891492
- PMCID: PMC8203280
- DOI: 10.1021/acssynbio.9b00419
Абстрактный
Дисплей мРНК — это надежный метод отбора in vitro , который позволяет отбирать пептиды и белки с желаемыми функциями из библиотек триллионов вариантов. Дисплей мРНК основан на ковалентной связи между белком и кодирующей его молекулой мРНК; сила метода проистекает из стабильности этой связи и большой степени контроля над условиями эксперимента, предоставленной исследователю. В этой статье описываются основные преимущества, которые делают отображение мРНК предпочтительным методом среди 9 сопоставимых методов.
Ключевые слова: селекция in vitro; дисплей мРНК; фаговый дисплей; белковая инженерия; рибосомный дисплей; ненатуральные аминокислоты.
Цифры
Рис. 1.
Преимущества дисплея мРНК включают…
Рис. 1.
Преимущества дисплея мРНК заключаются в использовании очень больших библиотек белков…
Рисунок 1. Преимущества дисплея мРНК заключаются в использовании очень больших библиотек вариантов белков, возможности легкого включения не встречающихся в природе аминокислот и проведении селекции в широком диапазоне условий. * Отображение рибосом использует библиотеки аналогичного размера.
См. это изображение и информацию об авторских правах в PMC
Похожие статьи
Управление эволюцией новых лигандов с помощью дисплея мРНК.
Камалиния Г., Гриндель Б.Дж., Такахаши Т.Т., Миллуорд С.В., Робертс Р.В. Камалиния Г. и соавт. Chem Soc Rev. 21 августа 2021 г.; 50 (16): 9055-9103. дои: 10.1039/d1cs00160d. Epub 2021 24 июня. Chem Soc Rev. 2021. PMID: 34165126 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.
Эволюция стабильности белка с использованием рибосомного дисплея.
Бьюкенен А. Бьюкенен А. Методы Мол Биол. 2012;805:191-212. дои: 10.1007/978-1-61779-379-0_11. Методы Мол Биол. 2012. PMID: 22094807
[Отображение рибосом: эволюция и бесклеточный отбор молекулярных библиотек для создания высокоаффинных связующих].
Лагутт П. Лагутт П. Медицинские науки (Париж). 2020 авг-сен;36(8-9):717-724. doi: 10.1051/medsci/2020126. Epub 2020 21 августа. Медицинские науки (Париж). 2020. PMID: 32821048 Обзор. Французский.
Эволюция белка in vitro с помощью дисплея рибосом и дисплея мРНК.
Липовсек Д., Плюксун А. Липовсек Д. и соавт. Дж Иммунол Методы. 2004 г., июль; 290 (1–2): 51–67. doi: 10.1016/j.jim.2004.04.008. Дж Иммунол Методы. 2004. PMID: 15261571 Обзор.
Стабилизированный дисплей рибосом для селекции in vitro.
Хара С., Лю М., Ван В., Сюй М., Ли З., Ито Ю. Хара С. и др. Методы Мол Биол. 2012;805:59-73. дои: 10.1007/978-1-61779-379-0_4. Методы Мол Биол. 2012. PMID: 22094800
Посмотреть все похожие статьи
Цитируется
Упрощение инженерии белков на основе машинного обучения с помощью интеллектуального дизайна библиотеки и массовых параллельных анализов.
Чу ХИ, Вонг АСЛ. Чу ХИ и др. Adv Genet (Хобокен). 7 декабря 2021 г.; 2(4):2100038. doi: 10.1002/ggn2.202100038. электронная коллекция 2021 дек. Adv Genet (Хобокен). 2021. PMID: 36619853 Бесплатная статья ЧВК.
Вдохновленная природой разработка искусственного фермента лигазы путем слияния доменов.
Тонг С.Л., Канвар Н., Морроне Д.Дж., Силиг Б. Тонг С.Л. и др. Нуклеиновые Кислоты Res. 2022 28 октября; 50 (19): 11175-11185. doi: 10.1093/nar/gkac858. Нуклеиновые Кислоты Res. 2022. PMID: 36243966 Бесплатная статья ЧВК.
Des3PI: основанный на фрагментах подход к разработке циклических пептидов, ориентированных на белок-белковые взаимодействия.
Делоне М., Ха-Дыонг Т. Делоне М.
и соавт. J Comput Aided Mol Des. 2022 авг; 36 (8): 605-621. doi: 10.1007/s10822-022-00468-z. Epub 2022 6 августа. J Comput Aided Mol Des. 2022. PMID: 35932404
REVERSE: удобный веб-сервер для анализа данных секвенирования следующего поколения из экспериментов по селекции/эволюции in vitro.
Вайс З., ДасГупта С. Вайс З. и др. Нуклеиновые Кислоты Res. 2022, 14 июня; 50 (W1): W639-50. doi: 10.1093/nar/gkac508. Онлайн перед печатью. Нуклеиновые Кислоты Res. 2022. PMID: 35699225 Бесплатная статья ЧВК.
Быстрая идентификация нейтрализующих антител против вариантов SARS-CoV-2 с помощью дисплея мРНК.
Танака С., Олсон К.А., Барнс К.О., Хигашид В., Гонсалес М., Тафт Дж., Ричардсон А., Мартин-Фернандес М.
, Богунович Д., Гнанапрагасам ПНП, Бьоркман П.Дж., Спилман П., Ниази К., Рабизадех С., Сун-Шионг П. . Танака С. и др. Cell Rep. 2022 Feb 8;38(6):110348. doi: 10.1016/j.celrep.2022.110348. Epub 2022 20 января. Представитель ячейки 2022. PMID: 35114110 Бесплатная статья ЧВК.
Просмотреть все статьи «Цитируется по»
Типы публикаций
термины MeSH
вещества
Грантовая поддержка
- R01 GM108703/GM/NIGMS NIH HHS/США
- R21 AI113406/AI/NIAID NIH HHS/США
Полнотекстовые ссылки
Американское химическое общество Бесплатная статья ЧВК
Укажите
Формат: ААД АПА МДА НЛМ
Отправить по номеру
РНК-пептидные гибриды для селекции пептидов и белков in vitro
. 11 ноября 1997 г.; 94 (23): 12297-302.
doi: 10.1073/pnas.94.23.12297.
Р В Робертс 1 , Дж. В. Шостак
принадлежность
- 1 Отделение молекулярной биологии Массачусетской больницы общего профиля, Бостон, Массачусетс 02114, США.
- PMID: 9356443
- PMCID: PMC24913
- DOI: 10.1073/пнас.94.23.12297
Бесплатная статья ЧВК
Р. В. Робертс и соавт.
Proc Natl Acad Sci U S A. .
Бесплатная статья ЧВК
. 11 ноября 1997 г.; 94 (23): 12297-302.
doi: 10.1073/pnas.94.23.12297.
Авторы
Р В Робертс 1 , Дж. В. Шостак
принадлежность
- 1 Отделение молекулярной биологии Массачусетской больницы общего профиля, Бостон, Массачусетс 02114, США.
- PMID: 9356443
- PMCID: PMC24913
- DOI:
10.
1073/пнас.94.23.12297
Абстрактный
Ковалентные слияния между мРНК и пептидом или белком, которые она кодирует, могут быть получены путем трансляции in vitro синтетических мРНК, которые несут пуромицин, пептидил-акцепторный антибиотик, на своем 3′-конце. Стабильная связь между информационным (нуклеиновая кислота) и функциональным (пептидным) доменами образующихся совместных молекул позволяет обогащать специфическую мРНК из сложной смеси мРНК на основе свойств кодируемого ею пептида. Слияния между синтетической мРНК и кодируемым ею пептидом эпитопа myc были обогащены из пула слияний мРНК-пептид со случайной последовательностью путем иммунопреципитации. Слияния ковалентных РНК и пептидов должны обеспечить дополнительный путь к селекции in vitro и направленной эволюции белков.
Цифры
Рисунок 1
Предлагаемый механизм слияния РНК и пептида…
Рисунок 1
Предполагаемый механизм образования слияния РНК и пептида на рибосоме. ( А ) В…
Предполагаемый механизм образования слияния РНК и пептида на рибосоме. ( A ) Рибосома инициирует синтез белка на мРНК и перемещается к концу матрицы. ( B ) Когда рибосома достигает конца ORF РНК, трансляция останавливается на стыке РНК/ДНК. Затем пуромицин входит в сайт А рибосомы и принимает формирующийся пептид. ( C ) После образования гибрида мРНК-пептид его очищают от реакции трансляции с помощью аффинной хроматографии.
Рисунок 2
Синтез шаблонов перевода, содержащих…
Рисунок 2
Синтез трансляционных матриц, содержащих 3′-пуромицин. ( A ) Пуромицин⋅(HCl) 2 был…
фигура 2 Синтез трансляционных матриц, содержащих 3′-пуромицин. ( A ) Пуромицин⋅(HCl) 2 защищали и присоединяли к подложке для синтеза с получением CPG-пуромицина, а линкер 30-P (dA 27 dCdCP) получали путем автоматического синтеза (см. Материалы и методы ). ( B ) Используемые матрицы трансляции: 43-P (матрица Met), LP77 (короткая матрица myc) и LP154 (длинная матрица myc), содержащие ОРС из 1, 12 и 33 кодонов соответственно и не содержащие стоп-кодона. 5′-нетранслируемые области (UTR) 43-P и LP77 содержат последовательность Шайна-Дальгарно, комплементарную пяти основаниям 16S рРНК (33) и расположенные аналогично последовательностям рибосомных белков (34). 5′-UTR LP154 содержит 22-нуклеотидную последовательность, полученную из 5′-UTR вируса табачной мозаики, включающую два прямых повтора ACAAAUUAC (26). LP154 кодирует пептид, используемый для получения mAb 9.Коды E10 и LP77 для эпитопа распознавания EQKLISEEDL (24).
Рисунок 3
Регистрация [ 35 S]Met…
Рисунок 3
Включение [ 35 S]Met в состав Met (43-P), short myc (LP77) и…
Рисунок 3 Регистрация [ 35 S]Met в шаблоны перевода Met (43-P), короткий myc (LP77) и длинный myc (LP154). ( A ) Анализ денатурирующих ПААГ матриц, выделенных из реакций трансляции. В геле показаны матрицы, выделенные с помощью аффинной хроматографии на dT 25 без обработки (дорожки 1–4), обработки РНКазой A (дорожки 5–8) и обработки как РНКазой A, так и протеиназой K (дорожки 9–12). Положения немодифицированных 30-P, 43-P, LP77 и LP154 указаны стрелками сбоку от геля. На приведенной ниже схеме показан предлагаемый состав фрагментов в дорожках, обработанных РНКазой. ( B ) Последовательное выделение слитых фрагментов длинного линкера myc (слияние 30-P) с помощью тиопропил (TP) сефарозы и dT 25 аффинной хроматографии. Дорожка 2 представляет собой продукт слияния, очищенный на TP-сефарозе, а затем с помощью dT 25 , тогда как дорожка 3 представляет собой материал, очищенный только с помощью dT 25 .
Рисунок 4
Анализ и количественный анализ сплава…
Рисунок 4
Анализ и количественная оценка образования слияния методом иммунопреципитации. ( A ) Денатурирующая мочевина…
Анализ и количественная оценка образования слияния методом иммунопреципитации. ( A ) Анализ в ПААГ с денатурацией мочевины 32 P-меченых слияний линкер-пептид, выделенных с помощью иммунопреципитации-РНКазы A-киназы при обработке реакций трансляции. Реакции, не содержащие матрицы или только РНК-часть длинной матрицы myc (РНК124), не показывают образования слияния. Реакции, содержащие длинную матрицу myc, содержат полосы, соответствующие слияниям длинных линкеров myc (слияние 30-P), обозначенным стрелкой. Сумма ввода шаблона указана вверху. ( B ) Восстановленный немодифицированный линкер 30-P (левая ось y ) линейно пропорционален входному шаблону (ось х ), тогда как слияние линкер-пептид (правая ось y ) является постоянным, как определено подсчетом PhosphorImager .
Рисунок 5
Обогащение myc dsDNA по сравнению с…
Рисунок 5
Обогащение двухцепочечной ДНК myc по сравнению с двухцепочечной ДНК из пула путем отбора in vitro . ( А…
Обогащение двухцепочечной ДНК myc по сравнению с двухцепочечной ДНК из пула с помощью отбора in vitro . ( A ) Схема протокола отбора. Четыре смеси матриц myc и пула транслировали in vitro и выделяли на dT 25 агарозе с последующей тиопропиловой (TP) сефарозой для очистки слитых матриц от немодифицированных матриц. Затем гибриды мРНК-пептид подвергали обратной транскрипции для подавления любой вторичной или третичной структуры, присутствующей в матрицах. Аликвоты каждой смеси отбирали до ( B ) и после ( C ) аффинной селекции, амплифицированных с помощью ПЦР в присутствии меченого праймера и расщепленных рестрикционным ферментом, расщепляющим только ДНК myc. В качестве входных смесей шаблонов использовали: дорожка 1, чистый myc; дорожки 2–4, 1:20, 1:200 и 1:2000 мк/пул. Неотобранный материал отклоняется от входных соотношений из-за преимущественной трансляции и обратной транскрипции матрицы myc. Обогащение матрицы myc на этапе селекции рассчитывали по изменению соотношения пул/myc до и после селекции.
См. это изображение и информацию об авторских правах в PMC
Похожие статьи
кДНК-белковые слияния: ковалентные белок-генные конъюгаты для селекции пептидов и белков in vitro.
Курц М., Гу К., Аль-Гавари А., Лохсе П.А. Курц М. и др. Химбиохим. 2001 3 сентября; 2 (9): 666-72. doi: 10.1002/1439-7633(20010903)2:93.0.co;2-#. Химбиохим. 2001. PMID: 11828503
Выбор белка с использованием дисплея мРНК.
Киф AD. Киф АД. Curr Protoc Mol Biol. 2001 Май; Глава 24: Раздел 24.5. дои: 10.1002/0471142727.mb2405s53. Curr Protoc Mol Biol. 2001. PMID: 18265212
Дисплей кДНК: новый метод скрининга функциональных пептидов, богатых дисульфидами, путем твердофазного синтеза и стабилизации слияний мРНК-белок.
Ямагучи Дж., Наимуддин М., Бияни М., Сасаки Т., Мачида М., Кубо Т., Фунацу Т., Хусими Ю., Немото Н. Ямагучи Дж. и соавт. Нуклеиновые Кислоты Res. 2009 сен;37(16):e108. doi: 10.1093/nar/gkp514. Epub 2009 15 июня. Нуклеиновые Кислоты Res. 2009. PMID: 19528071 Бесплатная статья ЧВК.
Фотосшитые псораленом конъюгаты мРНК-пуромицин: новая матрица для быстрого и легкого получения слияний мРНК-белок.
Курц М., Гу К., Лозе П.А. Курц М. и др. Нуклеиновые Кислоты Res. 2000 15 сентября; 28 (18): E83. дои: 10.1093/нар/28.18.e83. Нуклеиновые Кислоты Res. 2000. PMID: 10982894 Бесплатная статья ЧВК.
[Технологии отображения in vitro].
Ян С., Чжан И., Лу Х., Донг Х., Тан С., Му Дж.
Ян С. и др. Шэн У И Сюэ Гун Ченг Сюэ За Чжи. 2009 дек; 26 (6): 1367-71. Шэн У И Сюэ Гун Ченг Сюэ За Чжи. 2009 г.. PMID: 20095505 Обзор. Китайский язык.
Посмотреть все похожие статьи
Цитируется
Опосредованная доменом трансдукции белка доставка рекомбинантных белков и транскрибируемых in vitro мРНК для заместительной терапии тяжелых генетических митохондриальных заболеваний человека: случай дефицита Sco2.
Милиоту А.Н., Фолтопулу П.Ф., Ингендох-Цакмакидис А., Цифцоглу А.С., Визирианакис И.С., Паппас И.С., Пападопулу Л.С. Милиоту А.Н. и соавт. Фармацевтика. 2023 14 января; 15 (1): 286. дои: 10.3390/фармацевтика15010286. Фармацевтика. 2023. PMID: 36678915 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.
Природные и искусственные циклические антибиотики на основе пептидов.
Лай С., Чжан Ц., Джин Л. Лай С. и др. Антибиотики (Базель). 2022, 27 декабря; 12(1):42. doi: 10.3390/антибиотики12010042. Антибиотики (Базель). 2022. PMID: 36671244 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.
Создание пептидной библиотеки в клетках млекопитающих с помощью стратегии на основе двухцепочечной ДНК.
Су В, Ван И, Цзоу С, Чжао И, Ли И, Чжан С, Го С, Ли С. Су В. и др. АСУ Омега. 2022 г., 29 декабря; 8(1):1037-1046. doi: 10.1021/acsomega.2c06402. Электронная коллекция 2023 10 января. АСУ Омега. 2022. PMID: 36643544 Бесплатная статья ЧВК.
PepSeq: платформа полностью in vitro для мультиплексной серологии с использованием настраиваемых пептидных библиотек со штрих-кодом ДНК.
Хенсон С.