Люблинская ул д 104: Медицинский центр в Марьино

О доме Люблинская улица дом 104 в Москве

• Нас. пункт Москва
• Округ Юго-Восточный
• Район Марьино
• Общая площадь 14371

• Почтовый индекс 109369
• Гео-координаты 55.65185 / 37.74026
• Типовая серия КОПЭ(модификация КОПЭ-85)
• Год постройки 1994

• Жилая площадь 11325 м²
• Нежилая площадь 552 м²
• Перекрытия Железобетонные
• Каркас Панельный
• Стены Крупнопанельные
• Фундамент Свайный
• Назначение Жилой дом
• Тип дома Многоквартирный дом
• Категория муниципальный
• Квартир 168
• Нежилых помещений 7
• Проживает 466 человек
• Этажей всего 22
• Подвальных этажей 1
• Высота потолков 266 см.

• Подъездов 2
• Пассажирских лифтов в подъезде 2
• Больших лифтов в подъезде 1
• Мусоропровод Есть
• Управляющая компания Квадр-М»
• Состояние Исправный
• Средства на капремонт На счете оператора
• Спортивная площадка во дворе Есть
• Детская площадка во дворе Есть
• Кадастровый номер дома 77:04:0004017:6031
• Код ФИАС CF9D8C09-E163-4429-8E72-2D8003AC5405
• Код адреса КЛАДР 77000000000008200
• Код адреса UNOM 51818
• Отключение горячей воды с 14. 06.2022 по 24.06.2022

Люблинская улица, дом 104 (Адреса Москвы)

Буква	Улица	Дом
#АБВГДЕЖЗИКЛМНОПРСТУФХЦЧШЩЭЮЯ	— улицы на букву «Л» —Лавочкина, улицаЛавров переулокЛаврский переулокЛаврушинский переулокЛадожская улицаЛазаревский переулокЛазенки 1-я, улицаЛазенки 2-я, улицаЛазенки 3-я, улицаЛазенки 4-я, улицаЛазенки 5-я, улицаЛазенки 6-я, улицаЛазенки 7-я, улицаЛазо, улицаЛазоревый проездЛандышевая улицаЛанинский переулокЛапина, улицаЛе Зуана, площадьЛебедева, улицаЛебедянская улицаЛебяжий переулокЛеваневского, улицаЛевая Дворцовая аллеяЛевитана, улицаЛевобережная улицаЛевый тупикЛенивка, улицаЛенина, улица (Крюково)Ленина, улица (пос.Толстопальцево)Ленинградский мостЛенинградский проспектЛенинградское шоссеЛениногорская улицаЛенинская Слобода, улицаЛенинские ГорыЛенинский проспектЛенская улицаЛеонова 1-й, проездЛеонова 1-я, улицаЛеонтьевский переулокЛермонтовская площадьЛермонтовская улицаЛермонтовский проспектЛеси Украинки, улицаЛескова, улицаЛесная 2-я, улицаЛесная улицаЛесная улица (Крюково)Лесная улица (пос. Малино)Лесная улица (пос.Толстопальцево)Лесной 1-й, переулокЛесной 2-й, переулокЛесной 3-й, переулокЛесной 4-й, переулокЛесной переулокЛесной тупикЛесной, посёлокЛеснорядская 2-я, улицаЛеснорядская улицаЛеснорядский переулокЛесные Пруды, аллеяЛесные Сторожки, посёлокЛестева, улицаЛетниковская улицаЛетняя аллеяЛетняя улицаЛефортовская набережнаяЛефортовская площадьЛефортовский Вал, улицаЛефортовский мостЛефортовский переулокЛечебная улицаЛианозовский проездЛивенская улицаЛизы Чайкиной, улицаЛинейный проездЛинии Октябрьской Железной Дороги, улицаЛипецкая улицаЛипки, посёлокЛиповая аллеяЛисичанская улицаЛиственничная аллеяЛистопадная улицаЛитвина-Седого, улицаЛитовский бульварЛихачёвский 1-й, переулокЛихачёвский 2-й, переулокЛихачёвский 3-й, переулокЛихачёвский 4-й, переулокЛихоборская набережнаяЛихоборские Бугры, улицаЛихов переулокЛобанова, улицаЛобачевского, улицаЛобачика, улицаЛобненская улицаЛогвиненко, улицаЛодочная улицаЛокомотивный проездЛомоносовский проспектЛонгиновская улицаЛопухинский переулокЛосевская улицаЛосиноостровская улицаЛосинский проездЛубочный переулокЛубянская площадьЛубянский проездЛуганская улицаЛуговая улица (пос. Внуково)Луговая улица (пос.Толстопальцево)Луговой проездЛужнецкая набережнаяЛужнецкий мостЛужнецкий проездЛужники, улицаЛужская улицаЛуиджи Лонго, улицаЛукино 1-я, улицаЛукино 2-я, улицаЛукинская улицаЛуков переулокЛукьяновский проездЛухмановская улицаЛуховицкая улицаЛучевой 1-й, просекаЛучевой 2-й, просекаЛучевой 3-й, просекаЛучевой 4-й, просекаЛучевой 5-й, просекаЛучевой 6-й, просекаЛучников переулокЛыковская 1-я, улицаЛыковская 2-я, улицаЛыковская 3-я, улицаЛыковский 1-й, проездЛыковский проездЛыткаринская улицаЛыщиков переулокЛьва Толстого, улицаЛьвова, улицаЛюберецкий 1-й, проездЛюберецкий 2-й, проездЛюберецкий 3-й, проездЛюберецкий 4-й, проездЛюблинская улицаЛюсиновская улицаЛюсиновский 1-й, переулокЛюсиновский 3-й, переулокЛялин переулокЛялина площадьЛяминский проездЛяпидевского, улицаЛяпунова, улицаЛётная улицаЛётчика Бабушкина, улицаЛётчика Полагушина, улица	— дома (321)—1 с11С22А2И с12И с24 с14 с14 с44 к14 к24А4Б5 к15 к25 к35 к45 к55 к65 к75 к7 с266 с26 с37 с17/2 к17/2 к288 с38 с48А9 с39 к19 к210 с110 с210 с510 с610 с2810 с2910 с3010 с3510 с3610 с3710 с3810 с3910 с4410А с11111 с211 с311 с411 к312А с112А с212А с312А с412Б131414 с214 с414А14А с114Б15/46 с716 с116 с216 с516А17 к117 к217 к317 к3 с118А18Б с118Г с118Г с21921 к121 к221 к2 с221А22 с122 с222 с322 с422 с522 с622 с722 с822 с922 с1022 с1122 с1222 с1322 с1422 с1522 с1622 с172323 с223 с323 с625 с125/12727/227/2 с227/2 с327/2 с42931/133/2 к133/2 к235 к135 к237/13839/239/2 с14041Б4242Д44/84545А464748 с148 с348А49А49Б50 с150 с250 с350А5152 с152 с252 с352 с45353 с253 с353 с454 с254/35555 с156/2 с156/2 с256/2 с356/2 с556/2 с656/2 с856/2 с956/2 с1059606161 с2626466 к166 к266 к2 с266 к2 с466 к366 к3 с266 к468 с17272 с20772 с2088080Г с182 с182 с382 с482 с78484 с184 с286 с186 с286 с386 с486 с586 с686 с786 с886 с986 с2188 с188 с288 с388 с488 с688 с1088 с1188 с1392 с192 с29494 с19696 с196 с2100100 к2102А104104 с3106107/10108108А109109 к2109 к3109 к3 с2109 к3 с3111111 с1111 с2111 с3111 с4111 с5111 с6111А с1112112 с3112А с1112А с2113 к2113 к3113А114118118 с2119120121/1124125125А с1125А с2126126 с2126А с1127/1128129129 с2129/2130131133133 с3135/1 с1135/1 с2139 с1139 с2139 с3139 с4139 с7139 с8139 с9139 с12139 с13139 с15139 с18139 с19139А141143 к1143 к2145147149151153153 с1153 с2153 с3153 с4155 с1155 к3157157 к2157 к3159159 к1159 к2161161 к1161 к2163/1163/1А163/1 к1165165 к1165 к1А165 к2165 к3165Б167169169 к2169А171171 к1171 к1А173173А175177179/1

Люблинская ул.

, Москва — телефонный справочник

Телефонный справочник, отсортированный по названиям улиц

— это телефонный справочник, в котором показан список названий улиц в текущем городе. Если вы выберете одно название улицы, вы увидите список лиц, проживающих на этой улице. Если вы выберете одного из перечисленных людей, вы увидите полную информацию об этом человеке (например, номер телефона, имя и адрес). Иногда бывает очень полезно узнать телефоны своих соседей или людей, живущих недалеко от вас.

Директор: Россия → Москва по пользовательским параметрампросмотр по номерам телефоновпросмотр по улицам и домампросмотр по фамилиям → Люблинская ул.

Москва, Люблинская ул., строение 5Москва Люблинская ул., строение 7Москва Люблинская ул., строение 8Москва Люблинская ул., строение 9Москва Люблинская ул., строение 11Москва Люблинская ул., строение 13Москва Люблинская ул. , дом 13 дом 17Москва, Люблинская улица, дом 19Москва, Люблинская ул., дом 21Москва, Люблинская ул., дом 22Москва, Люблинская ул., дом 23Москва, Люблинская ул., дом 25Москва, Люблинская ул., дом 27Москва, Люблинская ул., дом 29Москва, Люблинская ул., дом 31Москва , Люблинская ул., дом 33 Москва, Люблинская ул., дом 35 Москва, Люблинская ул., дом 39 Москва, Люблинская ул., дом 47 Москва, Люблинская ул., дом 50 Москва, Люблинская ул., дом 51 Москва, Люблинская ул., дом 52 Москва, Люблинская ул., д. 54 Москва, Люблинская ул., д. 59Москва, Люблинская ул., дом 61Москва, Люблинская ул., дом 104Москва, Люблинская ул., дом 107Москва, Люблинская ул., дом 108Москва, Люблинская ул., дом 109Москва, Люблинская ул., дом 111Москва, Люблинская ул., дом 112Москва , Люблинская ул., дом 113 Москва, Люблинская ул., дом 115 Москва, Люблинская ул., дом 116 Москва, Люблинская ул., дом 117 Москва, Люблинская ул., дом 118 Москва, Люблинская ул., дом 119 Москва, Люблинская ул., дом 121 Москва, Люблинская ул., дом 124 Москва, Люблинская ул. , дом 125 Москва, Люблинская ул., дом 126 Москва, Люблинская ул., дом 128 Москва, Люблинская ул., дом 129Москва, Люблинская ул., дом 130Москва, Люблинская ул., дом 133Москва, Люблинская ул., дом 143Москва, Люблинская ул., дом 145Москва, Люблинская ул., дом 147Москва, Люблинская ул., дом 157Москва, Люблинская ул., дом 159

Другие телефонные справочники Москвы :

• Телефонный справочник Москвы (по заданным параметрам)
• Телефонный справочник Москвы, отсортированный по номерам телефонов (просмотр по номерам телефонов)
• Телефонный справочник Москвы по фамилиям (просмотр по фамилиям)

Те же телефонные справочники других городов России :

• Телефонный справочник России, отсортированный по названиям улиц

Галофильные 20S протеасомы архея Haloferax volcanii: очистка, характеристика и анализ последовательности генов

1. Акопян Т.Н., Киселев А.Ф., Гольдберг А.Л. Процессивная деградация белков и другие каталитические свойства протеасомы из Термоплазма ацидофильная . Дж. Биол. Хим. 1997; 272:1791–1798. [PubMed] [Google Scholar]

2. Альтшул С. Ф., Гиш В., Миллер В., Майерс Э. В., Липман Д. Дж. Базовый инструмент поиска локального выравнивания. Дж Мол Биол. 1990; 215:403–410. [PubMed] [Google Scholar]

3. Андерсон Х. Покраснение соленых шкур и рыбы. Приложение микробиол. 1954; 2: 64–69. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

4. Арендт С.С., Хохштрассер М. Пропептиды каталитической субъединицы 20S эукариотических протеасом предотвращают инактивацию активного сайта за счет N-концевого ацетилирования и способствуют сборке частиц. EMBO J. 1999;18:3575–3585. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

5. Осубель Ф.М., Брент Р., Кингстон Р.Е., Мур Д.Д., Смит Дж.А., Сайдман Дж.Г., Струль К. Текущие протоколы в молекулярной биологии. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Green Publishing Associates и Wiley-Interscience; 1987. Получение и анализ ДНК; стр. 2.0.1–2.9.10. [Google Scholar]

6. Bauer MW, Halio SB, Kelly RM. Очистка и характеристика протеасомы гипертермофильного археона Pyrococcus furiosus . Appl Environ Microbiol. 1997;63:1160–1164. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

7. Baumeister W, Walz J, Zühl F, Seemüller E. Протеасома: парадигма самокомпартментализирующейся протеазы. Клетка. 1998; 92: 367–380. [PubMed] [Google Scholar]

8. Bradford M M. Быстрый и чувствительный метод количественного определения количества белка в микрограммах, использующий принцип связывания белка с красителем. Анальная биохимия. 1976; 72: 248–254. [PubMed] [Академия Google]

9. Brannigan JA, Dodson G, Duggleby HJ, Moody PCE, Smith JL, Tomchick DR, Murzin AG. Белковый каталитический каркас с N-концевым нуклеофилом способен к самоактивации. Природа. 1995; 378: 416–419. [PubMed] [Google Scholar]

10. Булт С. Дж., Уайт О., Олсен Г. Дж., Чжоу Л., Флейшманн Д., Саттон Г. Г., Блейк Дж. А., Фитцджеральд М., Клейтон Р. А., Гокейн Дж. Д., Керлаваж А. Р., Догерти Б. А., Гробница Дж. Ф., Адамс М. Д., Райх С. И., Овербик Р., Киркнесс Э. Ф., Вайнсток К. Г., Меррик Дж. М., Глодек А., Скотт Дж. Л., Геогхаген Н. С. М., Вайдман Дж. Ф., Фурманн Дж. Л., Нгуен Д., Аттербак Т. Р., Келли Дж. М., Петерсон Дж. Д., Садоу П. В., Ханна М. С. , Cotton MD, Roberts KM, Hurst MA, Kaine BP, Borodovsky M, Klenk H-P, Fraser CM, Smith HO, Woese CR, Venter JC. Полная последовательность генома метаногенного археона, Метанококк яннаский . Наука. 1996; 273:1058–1073. [PubMed] [Google Scholar]

11. Церундоло В., Келли А., Эллиотт Т., Троусдейл Дж., Таунсенд А. Гены, закодированные в главном комплексе гистосовместимости, влияющие на генерацию пептидов для транспорта ТАР. Евр Дж Иммунол. 1995; 25: 554–562. [PubMed] [Google Scholar]

12. Charlebois RL, Hofman JD, Schalkwyk LC, Lam WL, Doolittle WF. Картирование генома галобактерий. Может J Microbiol. 1989; 35: 21–29. [PubMed] [Академия Google]

13. Шарлебуа Р.Л., Лам В.Л., Клайн С.В., Дулиттл В.Ф. Характеристика pHV2 из Halobacterium volcanii и ее использование для демонстрации трансформации архебактерии. Proc Natl Acad Sci USA. 1987; 84: 8530–8534. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Charlebois RL, Schalkwyk LC, Hofman JD, Doolittle WF. Подробная физическая карта и набор перекрывающихся клонов, покрывающих геном архебактерии Haloferax volcanii DS2. Дж Мол Биол. 1991;222:509–524. [PubMed] [Google Scholar]

15. Чен П., Хохштрассер М. Биогенез, структура и функция протеасомы 20S дрожжей. EMBO J. 1995; 14: 2620–2630. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

16. Чен П., Хохштрассер М. Процессинг автокаталитической субъединицы связывает формирование активного сайта в протеасоме 20S с завершением сборки. Клетка. 1996; 86: 961–972. [PubMed] [Google Scholar]

17. Cline S W, Schalkwyk LC, Doolittle W F. Transformation of the archaebacterium Halobacterium volcanii с геномной ДНК. J Бактериол. 1989; 171:4987–4991. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

18. Cohen A, Lam WL, Charlebois RL, Doolittle WF, Schalkwyk LC. Локализация генов на карте генома Haloferax volcanii , одного из архей . Proc Natl Acad Sci USA. 1992; 89: 1602–1606. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19. Cole S T, Brosch R, Parkhill J, Garnier T, Churcher C, Harris D, Gordon S V, Eiglmeier K, Gas S, Barry C E, 3rd, Tekaia F , Бэдкок К., Башам Д., Браун Д., Чиллингворт Т., Коннор Р., Дэвис Р., Девлин К., Фелтуэлл Т., Джентлз С., Хэмлин Н., Холройд С., Хорнсби Т., Джагелс К., Баррелл Б. Г. Расшифровка биологии Mycobacterium tuberculosis из полной последовательности генома. Природа. 1998; 393: 537–544. [PubMed] [Google Scholar]

20. Coux O, Nothwang HG, Pereira I S, Targa FR, Bey F, Scherrer K. Филогенетические взаимоотношения аминокислотных последовательностей субъединиц просомы (протеасомы, MCP). Мол Ген Жене. 1994; 245:769–780. [PubMed] [Google Scholar]

21. Coux O, Tanaka K, Goldberg A L. Структура и функции протеасом 20S и 26S. Анну Рев Биохим. 1996; 65: 801–847. [PubMed] [Академия Google]

22. Dahlmann B, Kopp F, Kuehn L, Niedel B, Pfeifer G, Hegerl R, Baumeister W. Мультикаталитическая протеиназа (просома) широко распространена от эукариот до архебактерий. ФЭБС лат. 1989; 251: 125–131. [PubMed] [Google Scholar]

23. Dahlmann B, Kuehn L, Grizwa A, Zwickl P, Baumeister W. Биохимические свойства протеасомы из Thermoplasma acidophilum . Евр Дж Биохим. 1992; 208: 789–797. [PubMed] [Google Scholar]

24. Danner S, Soppa J. Характеристика дистального промотора галобактерий in vivo с использованием мутагенеза с насыщением и селекции. Мол микробиол. 1996;19:1265–1276. [PubMed] [Google Scholar]

25. Dym O, Mevarech M, Sussman J L. Структурные особенности, стабилизирующие галофильную малатдегидрогеназу из архебактерии. Наука. 1995; 267:1344–1346. [PubMed] [Google Scholar]

26. Эдман П. Определение последовательности. Мол Биол Биохим Биофиз. 1970; 8: 211–255. [PubMed] [Google Scholar]

27. Эйзенберг Х. Жизнь в необычной среде: прогресс в понимании структуры и функции ферментов экстремально галофильных бактерий. Арх Биохим Биофиз. 1995;318:1–5. [PubMed] [Google Scholar]

28. Элкок А. Х., Маккаммон Дж. А. Электростатический вклад в стабильность галофильных белков. Дж Мол Биол. 1998; 280:731–748. [PubMed] [Google Scholar]

29. Fenteany G, Standaert R F, Lane WS, Choi S, Corey E J, Schreiber SL. Ингибирование активности протеасом и субъединично-специфическая модификация амино-концевого треонина лактацистином. Наука. 1995; 268: 726–731. [PubMed] [Google Scholar]

30. Фролоу Ф., Харел М., Суссман Дж. Л., Мевареч М., Шохам М. Взгляд на адаптацию белка к насыщенной солевой среде на основе кристаллической структуры галофильного ферредоксина 2Fe-2S. Nat Struct Biol. 1996;3:452–458. [PubMed] [Google Scholar]

31. Gerards W L, de Jong W W, Bloemendal H, Boelens W. Протеасомная субъединица человека HsC8 индуцирует образование кольца других субъединиц α-типа. Дж Мол Биол. 1998; 275:113–121. [PubMed] [Google Scholar]

32. Gerards W L, Enzlin J, Haner M, Hendriks I L, Aebi U, Bloemendal H, Boelens W. Протеасомная субъединица α-типа человека HsC8 образует двойную кольцевую структуру, но не собирается. в протеасомоподобные частицы с субъединицами β-типа HsDelta или HsBPROS26. Дж. Биол. Хим. 1997;272:10080–10086. [PubMed] [Google Scholar]

33. Гиббонс Н. Э. Влияние концентрации солей на биохимические реакции некоторых галофильных бактерий. Может J Microbiol. 1957; 3: 249–255. [PubMed] [Google Scholar]

34. Gottesman S. Регуляция протеолиза: переключатели развития. Curr Opin Microbiol. 1999; 2: 142–147. [PubMed] [Google Scholar]

35. Грегори Д. В., Пири Б. Дж. Смачивающие агенты для биологической электронной микроскопии. I. Общие соображения и негативное окрашивание. Дж Микроск. 1973;99:251–255. [PubMed] [Google Scholar]

36. Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R. Структура протеасомы 20S из дрожжей с разрешением 2,4 Å. Природа. 1997; 386: 463–471. [PubMed] [Google Scholar]

37. Hilt W, Wolf D H. Протеасомы: разрушение как программа. Тенденции биохимических наук. 1996; 21: 96–102. [PubMed] [Google Scholar]

38. Холмс М., Пфайфер Ф., Дайалл-Смит М. Улучшенные челночные векторы для Haloferax volcanii , включая плазмиду с двойной устойчивостью. Ген. 1994;146:117–121. [PubMed] [Google Scholar]

39. Изотова Л С, Стронгин А Ю, Чекулаева Л Н, Стеркин В Е, Остославская В И, Люблинская Л А, Тимохина Е А, Степанов В М. Очистка и свойства серинпротеазы из Halobacterium halobium . J Бактериол. 1983; 155: 826–830. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40. Джолли К.А., Рапапорт Э., Хаф Д.В., Дэнсон М.Дж., Вудс В.Г., Дьялл-Смит М.Л. Дигидролипоамиддегидрогеназа из галофильных археонов Haloferax volcanii : гомологичная сверхэкспрессия клонированного гена. J Бактериол. 1996; 178:3044–3048. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

41. Джоши П., Деннис П. П. Характеристика паралогичных и ортологичных членов семейства генов супероксиддисмутазы из родов галофильных архебактерий. J Бактериол. 1993; 175:1561–1571. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42. Kamekura M, Seno Y, Dyall-Smith M. Галолизин R4, сериновая протеиназа из галофильных археонов Haloferax mediterranei : клонирование генов, экспрессия и структурные исследования. Биохим Биофиз Акта. 1996;1294:159–167. [PubMed] [Google Scholar]

43. Kamekura M, Seno Y, Holmes ML, Dyall-Smith ML. Молекулярное клонирование и секвенирование гена галофильной щелочной сериновой протеазы (галолизин) из неопознанного штамма галофильных архей (172P1). ) и экспрессия гена у Haloferax volcanii . J Бактериол. 1992; 174: 736–742. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44. Каварабаяси Ю., Савада М., Хорикава Х., Хайдава Ю., Хино Ю., Ямамото С., Секине М., Баба С., Косуги Х., Хосояма А., Нагаи Ю., Сакаи М., Огура К., Оцука Р. , Наказава Х., Такамия М, Офуку Ю, Фунахаси Т, Танака Т, Кудо Ю, Ямазаки Дж, Кусида Н, Огучи А, Аоки К, Ёсидзава Т, Накамура Ю, Робб Ф Т, Хорикоси К, Масучи Ю, Сидзуя Х, Кикучи Х. Полная последовательность и генная организация генома гипертермофильной архебактерии Pyrococcus horikoshii OT3. Рез. ДНК 1998; 5: 147–155. [PubMed] [Академия Google]

45. Кераджопулос Д., Хольдорф А. В. Термофильный характер ферментов экстремально галофильных бактерий. FEMS Microbiol Lett. 1977; 1:179. [Google Scholar]

46. Ким Дж., Дордик Дж. С. Необычная зависимость протеазы от соли и растворителя от экстремального галофила. Биотех Биоинж. 1997; 55: 471–479. [PubMed] [Google Scholar]

47. Киселев А Ф, Акопян Т Н, Гольдберг А Л. Диапазон размеров пептидных продуктов, образующихся при деградации различных белков протеасомами архей. Дж. Биол. Хим. 1998;273:1982–1989. [PubMed] [Google Scholar]

48. Киселев А.Ф., Акопян Т.Н., Ву К.М., Гольдберг А.Л. Размеры пептидов, генерируемых из белка 26- и 20S-протеасомами млекопитающих. Значение для понимания механизма деградации и презентации антигена. Дж. Биол. Хим. 1999; 274:3363–3371. [PubMed] [Google Scholar]

49. Кленк Х. П., Клейтон Р. А., Томб Дж. Ф., Уайт О., Нельсон К. Э., Кетчум К. А., Додсон Р. Дж., Гвинн М., Хики Э. К., Петерсон Дж. Д., Ричардсон Д. Л., Керлаваж А. Р., Грэм Д. Э., Kyrpides N C, Fleischmann R D, Quackenbush J, Lee N H, Sutton G G, Gill S, Kirkness E F, Dougherty B A, McKenney K, Adams MD, Loftus B, Venter J C. Полная последовательность генома гипертермофильного, сульфатредуцирующего архея Archaeoglobus fulgidus . Природа. 1997; 390:364–370. [PubMed] [Google Scholar]

50. Книпфер Н., Шредер Т. Е. Инактивация протеасомы 20S в Mycobacterium smegmatis . Мол микробиол. 1997; 25: 375–383. [PubMed] [Google Scholar]

51. Laemmli U K. Расщепление структурных белков при сборке головки бактериофага Т4. Природа. 1970; 227: 680–685. [PubMed] [Google Scholar]

52. Lopez-Garcia P, St. Jean A, Amils R, Charlebois RL. Геномная стабильность архей Haloferax volcanii и Haloferax mediterranei . J Бактериол. 1995; 177:1405–1408. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

53. Löwe J, Stock D, Jap B, Zwickl P, Baumeister W, Huber R. Кристаллическая структура протеасомы 20S археона T. acidophilum at 3.4 Å разрешение. Наука. 1995; 268: 533–539. [PubMed] [Google Scholar]

54. Лупас А., Фланаган Дж. М., Тамура Т., Баумейстер В. Самокомпартментализирующиеся протеазы. Тенденции биохимических наук. 1997;22:399–404. [PubMed] [Google Scholar]

54a. Maupin-Furlow, J. A. Неопубликованные результаты.

55. Maupin-Furlow JA, Aldrich HC, Ferry JG. Биохимическая характеристика протеасомы 20S из methanoarchaeon Methanosarcina thermophila . J Бактериол. 1998; 180:1480–1487. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

56. Maupin-Furlow J A, Ferry J G. Протеасома из метаногенной археи Methanosarcina thermophila . Дж. Биол. Хим. 1995;270:28617–28622. [PubMed] [Google Scholar]

57. Mullakhanbhai M S, Larsen H. Halobacterium volcanii spec. nov., Мертвое море Halobacterium с умеренной потребностью в соли. Арка микробиол. 1975; 104: 207–214. [PubMed] [Google Scholar]

58. Nagy I, Tamura T, Vanderleyden J, Baumeister W, De Mot R. Протеасома 20S Streptomyces coelicolor . J Бактериол. 1998; 180:5448–5453. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

59. Nederlof PM, Wang HR, Baumeister W. Сигналы ядерной локализации протеасомных α-субъединиц человека и Thermoplasma функциональны in vitro . Proc Natl Acad Sci USA. 1995; 92:12060–12064. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

60. Nieuwlandt DT, Daniels CJ. Вектор экспрессии для архебактерии Haloferax volcanii . J Бактериол. 1990; 172:7104–7110. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

61. Норберг П., Хофстен Б. В. Протеолитические ферменты из чрезвычайно галофильных бактерий. J Gen Microbiol. 1969;55:251–256. [PubMed] [Google Scholar]

62. Палмер Дж. Р., Дэниэлс С. Дж. Репортер транскрипции для анализа промотора in vivo у архея Haloferax volcanii . Appl Environ Microbiol. 1994; 60:3867–3869. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

63. Pühler G, Pitzer F, Zwickl P, Baumeister W. Протеасомы: мультисубъединичные протеиназы, общие для Thermoplasma и эукариот. Сист Appl Microbiol. 1994; 16: 734–741. [Google Scholar]

64. Риветт А. Дж. Внутриклеточное распределение протеасом. Курр Опин Иммунол. 1998;10:110–114. [PubMed] [Google Scholar]

65. Ryu K, Dordick J S. Каталитические свойства и потенциал внеклеточной протеазы из экстремального галофила. Ферментная микробная технология. 1994; 16: 266–275. [PubMed] [Google Scholar]

66. Sanger F, Nicklen S, Coulson AR. Секвенирование ДНК с помощью ингибиторов обрыва цепи. Proc Natl Acad Sci USA. 1977; 74: 5463–5467. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

67. Schmidtke G, Kraft R, Kostka S, Henklein P, Frommel C, Löwe J, Huber R, Kloetzel PM, Schmidt M. Анализ биогенеза 20S протеасом млекопитающих: созревание β-субъединиц представляет собой упорядоченный двухстадийный механизм, включающий автокатализ. EMBO J. 1996;15:6887–6898. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

68. Schmitt W, Rdest U, Goebel W. Эффективная высокоэффективная жидкостная хроматографическая система для очистки галобактериальной сериновой протеазы. J Хроматогр. 1990; 521: 211–220. [Google Scholar]

69. Seemüller E, Lupas A, Stock D, Lowe J, Huber R, Baumeister W. Протеасома из Thermoplasma acidophilum : треониновая протеаза. Наука. 1995; 268: 579–582. [PubMed] [Google Scholar]

70. Seemüller E, Lupas A, Baumeister W. Автокаталитический процессинг протеасомы 20S. Природа. 1996;382:468–470. [PubMed] [Google Scholar]

71. Шелтон Э., Кафф Э. Л., Максвелл Э. С., Харрингтон Дж. Т. Цитоплазматические частицы и активность аминоацилтрансферазы I. Джей Селл Биол. 1970; 45:1–8. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

72. Smith D R, Doucette-Stamm L A, Deloughery C, Lee H, Dubois J, Aldredge T, Bashirzadeh R, Blakely D, Cook R, Gilbert K, Harrison D , Hoang L, Keagle P, Lumm W, Pothier B, Qiu D, Spadafora R, Vicaire R, Wang Y, Wierzbowski J, Gibson R, Jiwani N, Caruso A, Bush D, Reeve J N. Полная последовательность генома Methanobacterium thermoautotrophicum ΔH: функциональный анализ и сравнительная геномика. J Бактериол. 1997; 179:7135–7155. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

73. Southern EM. Обнаружение специфических последовательностей среди фрагментов ДНК, разделенных с помощью гель-электрофореза. Дж Мол Биол. 1975; 98: 503–517. [PubMed] [Google Scholar]

74. Степанов В М, Руденская Г Н, Ревина Л П, Грязнова Ю Б, Лысогорская Е Н, Филиппова И Ю, Иванова И И. Сериновая протеиназа архебактерии, Halobacterium mediterranei . Гомолог эубактериальных субтилизинов. Биохим Дж. 1992; 285:281–286. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

75. Tamura T, Nagy I, Lupas A, Lottspeich F, Cejka Z, Schoofs G, Tanaka K, DeMot R, Baumeister W. Первая характеристика эубактериальной протеасомы : комплекс 20S Rhodococcus . Карр Биол. 1995; 5: 766–774. [PubMed] [Google Scholar]

76. Танака К., Касахара М. Система, генерирующая лиганд MHC класса I: роль иммунопротеасом и интерферон-гамма-индуцируемого активатора протеасомы PA28. Иммунол Ред. 1998;163:161–176. [PubMed] [Google Scholar]

77. Томпсон Дж. Д., Хиггинс Д. Г., Гибсон Т. Дж. CLUSTAL W: повышение чувствительности прогрессивного множественного выравнивания последовательностей за счет взвешивания последовательностей, штрафов за пробелы для конкретных позиций и выбора матрицы весов. Нуклеиновые Кислоты Res. 1994; 22:4673–4680. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

78. Томпсон М.В., Сингх С.К., Мауризи М.Р. Процессивная деградация белков АТФ-зависимой протеазой Clp из Escherichia coli : потребность в множественном наборе активных центров в ClpB, но не в гидролизе АТФ. Дж. Биол. Хим. 1994; 269:18209–18215. [PubMed] [Google Scholar]

79. Udenfriend S, Stein S, Bohlen P, Dairman W, Leimgruber W, Weigele M. Fluorescamine: реагент для анализа аминокислот, пептидов, белков и первичных аминов в диапазоне пикомолей. . Наука. 1972; 178: 871–872. [PubMed] [Google Scholar]

80. Wada K, Wada Y, Ishibashi F, Gojobori T, Ikelmura T. Использование кодонов сведено в таблицу на основе данных генетической последовательности GenBank. Нуклеиновые Кислоты Res. 1992;20:2111–2118. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

81. Wang J, Hartling J A, Flanagan J M. Структура ClpP при разрешении 2,3 Å предлагает модель АТФ-зависимого протеолиза. Клетка. 1997; 91: 447–456. [PubMed] [Google Scholar]

82. Wenzel T, Baumeister W. Конформационные ограничения в деградации белка протеасомой 20S. Nat Struct Biol. 1995; 2: 199–204. [PubMed] [Google Scholar]

83. Zühl F, Seemüller E, Golbik R, Baumeister W. Анализ пути сборки протеасомы 20S.