Медицинский центр арбатский: Консультативно-диагностический центр Арбатский НМХЦ им. Н.И. Пирогова 🔎

Работает со страховыми компаниями

Консультативно-диагностический центр «Арбатский» — 7 отзывов

📍 г. Москва, Гагаринский переулок, д. 37/8

👨‍⚕️ нет данных

☎ (499) 241-40-45, 241-55-10

✔ многопрофильное поликлиническое медицинское обслуживание, подразделение НМХЦ им. Н.И. Пирогова

Запись к врачу в клинику по адресу гагаринский пер., 37, стр. 1, москва

Все клиники в Москве

Запись к врачу по телефону в клинику — Флебологическая служба НМХЦ им. Н. И. Пирогова КДЦ Арбатский по адресу Гагаринский пер., 37, стр. 1, Москва

Открыто. Местное время 11:12

Голосов: 91 чел. Рейтинг: 4.3 из 5.

Каким образом вы записываетесь к врачу? (Кол-во голосов: 18840)

Через интернет 10237

По телефону 7481

Лично в клинике 885

Я не болею 237

Флебологическая служба НМХЦ им. Н. И. Пирогова КДЦ Арбатский

Рейтинг: 4.3 91 оценка

Записываясь на прием к врачу в клинику «Флебологическая служба НМХЦ им. Н. И. Пирогова КДЦ Арбатский» обратите внимание на особенности:

специализация клиникиартрология и ревматология, гинекология, эндокринология, хирургия, маммология, оториноларингология, дерматология, гастроэнтерология, мануальная терапия, ортопедия, офтальмология, гематология, терапевтические услуги, стоматология, андрология, кардиохирургия, венерология, диетология, косметология, травматология, пульмонология, физиотерапия и ЛФК, кардиология, аллергология, иммунология, колопроктология, онкология, диагностика, медицинские справки, флебология, неврология, нефрология, урология

Wi-FiДа

врачи-специалистыпроктолог, хирург, травматолог, пульмонолог, офтальмолог, массажист, маммолог, косметолог, кардиолог, дерматолог, акушер-гинеколог, гематолог, мануальный терапевт, андролог, уролог, невролог, иммунолог, нефролог, гастроэнтеролог, анестезиолог-реаниматолог, нарколог, ревматолог, эндокринолог, диетолог, онколог, ортопед, оториноларинголог, аллерголог, стоматолог, терапевт, флеболог

оплата картойДа

методы диагностикимаммография, эндоскопия, флюорография, УЗИ, рентген

форма собственностичастная

Рабочее время в которое можно записаться на прием к врачу Пн-Пт 08:00 — 21:00, Сб-Вс 09:00 — 18:00

Флебологическая служба НМХЦ им. Н. И. Пирогова КДЦ Арбатский находится по адресу:
Гагаринский пер., 37, стр. 1, Москва

Интересно: Как записаться на прием к врачу через портал «Госуслуги»

О компании

Медцентр, клиника Флебологическая служба НМХЦ им. Н. И. Пирогова КДЦ Арбатский обладает современной техникой. Значительное качество сервиса больных и легкодоступная стоимость услуг делает на центр одним из наиболее известных. На официальном сайте клиники вы сможете ознакомиться с прейскурантом на услуги, а так же самостоятельно выполнить запись на прием через интернет. Регистрация на прием к врачу совершается круглые сутки. Лечение наших пациентов благодаря хорошим результатам ультрасовременной диагностики выполняется на достойном уровне. Арбатский создали благоприятные условия для пациентов и индивидуальный подход к каждому больному. Наше мед. учреждение расположено по адресу: Гагаринский пер., 37, Москва. Обращайтесь к нам и мы с удовольствием позаботимся о вашем здоровье.

Фото объекта

Все клиники в Москве

Официальный сайт: Флебологическая служба НМХЦ им. Н. И. Пирогова КДЦ Арбатский

Построить маршрут по карте до объекта медцентр, клиника, диагностический центр, больница для взрослых, специализированная больница, поликлиника для взрослых, либо до ближайших объектов:

1-й Смоленский пер., 9, стр. 1, Москва

1-й Смоленский пер., 21, Москва

1-й Смоленский пер., 7, Москва

1-й Смоленский пер., 7, Москва

Шубинский пер., 2/3, Москва

цены на флюорографию, запись на сеанс и отзывы

КДЦ НМХЦ Пирогова Арбатский в Гагаринском переулке (рейтинг медучреждения на нашем сайте — 3.4) предлагает услугу флюорографии, которая не одно десятилетие является объективным способом диагностики недугов грудной клетки. Благодаря низкой дозе рентгеновских лучей она, можно сказать, безопасна, а результаты обследования помогают выявить смертоносные болезни легких или бронхов, в частности туберкулез и злокачественные новообразования, губительные тем, что на первых стадиях они скрывают свои симптомы, поскольку легочная ткань не имеет восприимчивых нервных окончаний. Помимо этого, ФЛГ назначают при диагностике врожденного порока сердца, увеличения аорты, при травматическом повреждении грудной клетки.

Помимо обследования легких и сердца, в КДЦ НМХЦ Пирогова Арбатский в Гагаринском переулке специалисты могут сделать МРТ. Эта процедура позволяет диагностировать опасные болезни мягких тканей мозга, благодаря чему удается выявить раковые опухоли, отклонения в работе гипофиза, мышечных волокон и большинства иных органов. Томограф стимулирует радиоволны, создает сильное магнитное поле и фиксирует ответное электромагнитное излучение организма, в результате чего сигнал обрабатывается, и на монитор выводится послойное изображение.

В дополнение к сказанному, в КДЦ НМХЦ Пирогова Арбатский в Гагаринском переулке готовы осуществить лабораторную диагностику, рентген, УЗИ, провести физиотерапию электрофорезом, помочь во время лечения туберкулеза, а также пневмонии.

Данное медучреждение предоставляет свои услуги по адресу: Москва, Гагаринский переулок, д. 37/8, рядом с метро Смоленская.

График работы компании: пн-пт: 09:00 — 21:00, сб, вс: 09:00 — 18:00.

Вас проконсультируют по номеру +7 (499) 464-03-03.

Ознакомиться с компанией можно на www.pirogov-center.ru

Проктолог взрослым Голохвастова Анастасия Александровна

Голохвастова Анастасия Александровна

Образование

• 2010 г. – окончила Московский государственный медико-стоматологический университет по специальности «Лечебное дело»
• 2011 г. – окончила ординатуру в Институте усовершенствования врачей ВГУ «Национальный медико-хирургический Центр им. Н.И. Пирогова» по специальности «Хирургия»
• 2011 г. – прошла профессиональную переподготовку в ГБОУ ДПО «Российская медицинская академия последипломного образования» по специальности «Колопроктология»
• 2015 г. – прошла профессиональную переподготовку в Научном медико-хирургическом центре им. Н.И. Пирогова по специальности «Эндоскопия»
• 2015 г. – прошла повышение квалификации по курсу «Эффективное лечение геморроя» в Первом московском государственном медицинском университете им. И.М. Сеченова

Стаж

• 2012 г. – врач-хирург в Филиале №1 Военного клинического госпиталя №1586 МО РФ
• С 2012 года по настоящее время — врач-колопроктолог Консультативно-диагностического центра «Арбатский»

Специализация:

• Диагностика и лечение заболеваний прямой кишки: геморроя, анальных трещин, повреждений внутренней слизистой стенки прямой кишки, воспалений, полипов, колитов, врожденных аномалий.
• Комплексная диагностика и лечение пациентов с нарушениями моторно-эвакуаторной функции толстой кишки различной этиологии (запоры, диарея).
• Профилактика и лечение геморроя беременных.
• Выявление и профилактика онкологических заболеваний толстой кишки.
• Эндоскопические исследования кишечника.
• Амбулаторная и стационарзамещающая хирургия проктологических заболеваний, в том числе выполнение технологии трансанальной допплер контролируемой дезартеризации внутренних геморроидальных узлов с мукопексией слизистой (технология DHAL-RAR).

Дополнительные сведения

Консультативно-диагностический центр Арбатский

Консультативно-диагностический центр (КДЦ) Арбатский основан в 1907 году как хирургическая клиника князя Чегодаева. С 1922 по 1925 гг. Центральное лечебно-диагностическое учреждение Москвы и Подмосковья. В 1925 году клиника была реорганизована для обслуживания деятелей науки и культуры Москвы и получила название «Поликлиника Центральной клинической больницы» (Центральная комиссия по улучшению жизни ученых). С 1931 г. поликлиника Комиссии по продвижению ученых. С 1939 г. центральная поликлиника Наркомата здравоохранения (далее центральная поликлиника Минздрава РСФСР). С 1993 по 2003 год поликлиника № 2 ГМЦ Минздрава России. С 2003 года поликлиника №1 Национального медико-хирургического центра им. Н.И. Пирогова. С 2012 года Консультативно-диагностический центр «Арбатский» ФГБУ «Национальный медико-хирургический центр имени Н.И. Пирогова Минздрава РФ.

В ЦКП «Арбатский» за время его существования работали выдающиеся отечественные хирурги: А.В. Мартынов, Н. Бурденко, С.И. Спасокукоцкий, А. Бакулев и другие. Наряду с ними ЦДЦ Арбатский прославился терапевтами, внесшими огромный вклад в медицину В.Ф. Зеленин, Д. Плетнев, Г.Ф. Ланг, В. Шервинский. Амбулаторно консультировали также выдающиеся акушеры-гинекологи, в том числе С.И. Благоволин, И.Л. Блауде, Ю.В. Снегирев.

В основе работы КДЦ Арбатский на сегодняшний день лежит основная идея Национального медико-хирургического центра им. Пирогова, следование лучшим традициям российской медицины, стремление обеспечить доступность медицинской помощи для населения на принципах гуманизма и гуманизма. благотворительность.Согласно рейтингам страховых компаний СДК «Арбатский» входит в десятку лучших консультативно-диагностических учреждений Москвы. Количество амбулаторных посещений в год составляет более 170 тысяч.

В КДЦ «Арбатский» действует программа индивидуального сопровождения, которая позволяет с комфортом организовать посещение КДЦ, экономит время и дает возможность эффективно его использовать.

Мы открыты для вас:

• с понедельника по пятницу с 08:00 до 21:00;
• Суббота и воскресенье с 09:00 до 18:00 (сентябрь-май), с 09:00 до 15:00 (июнь-август).

Контактная информация

Адрес: г. Москва, Гагаринский переулок, д. 37 (м. Смоленская Арбатско-Покровской линии или м. Кропоткинская)

Телефон: +7 (499) 464-03-03

Артикул

Структура и генный кластер капсульного полисахарида K93

А.

² Высший химический колледж РАН, Российский химико-технологический университет имени Дмитрия Менделеева, 125047 Москва, Россия

³ Институт биоорганики им. Шемякина – Овчинникова Химия РАН, 119997 Москва, Россия; Электронное письмо: mm_shn @ mail.ru

⁴ Московский физико-технический институт, 141701 Долгопрудный, Московская область, Россия; Электронная почта: [email protected]

⁵ Государственный научный центр прикладной микробиологии и Биотехнология, 142279 Оболенск, Московская область, Россия

⁶ Отдел клинической микробиологии, Christian Medical Колледж, Веллор, 632004 Тамил Наду, Индия; Эл. Почта: [email protected]

⁷ Кафедра микробиологии, молекулярной генетики и Иммунология, Медицинский центр Канзасского университета, Канзас-Сити, KS 66160, США; Электронная почта: ibiswas @ kumc.edu

^* Кому следует адресовать корреспонденцию.

Поступило 13.10.2016 г .; Редакция получена 5 ноября 2016 г.

---

Капсульный полисахарид (КПС), отнесенный к типу К93, был выделен из бактерия Acinetobacter baumannii B11911 и изучена анализ сахара вместе с одно- и двумерным анализом ¹ H и ¹³ Спектроскопия ЯМР 13С. Было обнаружено, что CPS содержит производное псевдаминовой кислоты, а структура разветвленная была установлена ​​повторяющаяся единица тетрасахарида.Гены в KL93 локусы биосинтеза капсулы были аннотированы и оказались согласованными с созданием структуры CPS. K93 CPS имеет α-d-Gal p — (1 → 6) -β-d-Gal p — (1 → 3) -d-Gal p NAc трисахаридный фрагмент, общий с K14 CPS Acinetobacter nosocomialis LUH 5541 и A. baumannii D46. Он также разделяет β-d-Gal p — (1 → 3) -d-Gal p NAc дисахарид фрагмент и соответствующая предсказанная Gal трансфераза Gtr5, а также в качестве инициирующей GalNAc-1-P трансферазы ItrA2 с числом A.baumannii штамм.

---

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА : Acinetobacter baumannii , капсульный полисахаридная структура, локус биосинтеза капсулы, псевдаминовая кислота, гликозилтрансфераза

DOI : 10.1134 / S0006297917040101

Сокращения : УЮТНЫЙ, корреляционная спектроскопия; CPS, капсульный полисахарид; HMBC, гетероядерная корреляция множественных связей; HSQC, гетероядерная одноквантовая когерентность; Pse, псевдаминовая кислота; R, Hb, ( R ) -3-гидроксибутаноил; ROESY, ядерный с вращающейся рамой Спектроскопия эффекта Оверхаузера; TOCSY, полная корреляционная спектроскопия.

Недавно Acinetobacter baumannii стала одной из самых широко распространенные агенты, вызывающие инфекции, связанные с оказанием медицинской помощи. Их лечение осложняется из-за способности бактерий к приобретать и накапливать различные механизмы устойчивости к антибиотикам [1]. Acinetobacter baumannii имеет короткую цепочку липоолигосахарид без какой-либо O-полисахаридной цепи [2], но обладает капсульным полисахаридом (CPS), который состоит из множества олигосахаридных повторов (единиц K).Формы CPS толстый слой вокруг бактериальной клетки и защищает А. baumannii от действия компонентов иммунной системы и проникновение антимикробных агентов в клетку [3].

Acinetobacter baumannii штамм B11911 выделен от пациента. с инфекцией кровотока в 2014 году в Веллоре, Индия. В его геноме секвенировали ранее [4] (доступ в GenBank номер NZ_LFYX00000000.1) и было обнаружено, что он содержит новую капсулу кластер биосинтеза в локусе K.Он получил обозначение KL93, как предложенный Дж. Дж. Кеньоном (личное сообщение), и, соответственно, КПС этого штамма был отнесен к типу К93. В этой работе мы установили структуру этой CPS и возложили предполагаемые функции к генам, присутствующим в локусе KL93.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

Культивирование бактерий и выделение CPS. Acinetobacter baumannii B11911 культивировали в 2 × TY средний в течение 24 часов.Клетки собирали центрифугированием при 10,000 г за 20 мин, промывают в соотношении 7: 3 (об. / Об.) смесь ацетон-вода и сушили.

ХПС выделяли фенол-водной экстракцией [5] бактериальной массы (450 мг), а затем сырого экстракт диализовали без разделения слоев и освобождали от нерастворимых загрязнения центрифугированием. Белки и нуклеиновые кислоты были удаляется осаждением водным 50% CCl ₃ CO ₂ H при 0 ° C; после центрифугирования супернатант диализовали против дистиллированной воды и лиофилизировали.

Препарат CPS (85 мг) нагревали с водным 2% HOAc (100 ° C, 3 ч), липидный осадок удаляли центрифугированием. (13000 г за 20 мин) и очищенный образец CPS (33 мг) был выделен из супернатанта методом гель-проникающей хроматографии на колонка (56 × 2,6 см) Sephadex G-50 Superfine (Amersham Biosciences, Швеция) в 0,05 М буфере из ацетата пиридиния. (pH 4,5) контролировали с помощью дифференциального рефрактометра (Knauer, Германия).

Анализ состава. Образец CPS (0,5 мг) был гидролизован с 2 M CF ₃ CO ₂ H (120 ° C, 2 ч). Моносахариды анализировали методом ГЖХ ацетатов альдита на приборе. Хроматограф Maestro (Agilent 7820) (Интерлаб, Россия) с Колонка HP-5 (0,32 мм × 30 м) с использованием температурной программы От 160 ° C (1 мин) до 290 ° C со скоростью 7 ° C / мин. Абсолютный конфигурации моносахаридов и 3-гидроксибутановой кислоты были определено методом ГЖХ ацетилированных ( S ) -2-октилгликозидов [6] и трифторацетилированного ( S ) -2-октилового эфира как описано [7].

ЯМР-спектроскопия. Образцы заменены на дейтерий лиофилизация из 99,9% D ₂ O и затем исследование в виде растворов в 99,95% D ₂ O при 65 ° C с использованием внутреннего натрия 3-триметилсилилпропаноат-2,2,3,3-d ₄ (δ _H 0,0, δ _C -1,6) в качестве эталона для калибровки. Спектры ЯМР ¹³ C записаны на приборе Bruker DRX-500. прибора, а двумерные спектры ЯМР снимали на приборе Bruker Avance II 600 МГц (Германия) с использованием стандартного программного обеспечения Bruker.Задержка релаксации была установлена ​​на 3 с в ¹³ C ЯМР. эксперимент. Время спин-блокировки 60 мс и время смешивания 150 мс использовались в экспериментах TOCSY и ROESY соответственно. А Задержка 60 мс была применена для эволюции связи на большие расстояния к оптимизировать эксперимент ¹ H, ¹³ C HMBC. Другой ЯМР параметры были установлены, как описано ранее [8]. Программа BrukerTopSpin 2.1 использовалась для получения и обработки данных ЯМР. данные.

Биоинформатика. Последовательность локуса K для A.baumannii B11911 был получен из GenBank (инвентарный номер NZ_LFYX00000000.1, диапазон базового положения: от 3339095 до 3366570). Последовательность была аннотирована с использованием установленной номенклатурной системы [2], и новые гены были присвоены имена Дж. Дж. Кеньоном (личным коммуникация). Функции белков были предсказаны с помощью BLASTp. инструмент биоинформатики [9].

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

Разъяснение структуры CPS. Неочищенный препарат CPS выделены из ячеек А.baumannii B11911 фенол-вода экстракция и освобождение от загрязнений путем нагревания в слабокислой условий с последующей гель-проникающей хроматографией на Sephadex G-50. Спектры ЯМР ¹ H и ¹³ C очищенного Образец CPS по сравнению с образцом неочищенного сырья продемонстрировал, что кислотная обработка не внесла структурных изменений.

Сахарный анализ CPS с использованием ГЖХ производных альдитолацетатов после полного кислотного гидролиза выявили Gal и GalN в соотношении 1: 0.25 (отклик детектора). Дальнейшие исследования показали, что CPS также содержал производное псевдаминовой кислоты (Pse), а именно 5-ацетамидо-3,5,7,9-тетрадеокси-7- (3-гидроксибутаноиламино) -1- глицеро -1- манно -нон-2-улозон кислота (Pse5Ac7Hb). ГЖХ-анализ ацетилированного ( S ) -2-октил гликозиды показали, что Gal и GalN имеют d-конфигурацию. 3-гидроксибутановая кислота была выделена кислотным гидролизом и идентифицирована как изомер R по данным ГЖХ трифторацетилированного ( S ) -2-октиловый эфир.

Спектр ЯМР ¹ H показал сигналы трех аномерных протонов при δ 4,48-4,97 (таблица) две группы C-CH ₂ -C при δ 1,57, 2,50 (Pse H-3ax, H-3eq) и δ 2,35 (2 H, NHb H-2), два CH ₃ -C группы при δ 1,22 (Pse H-9 и NHb H-4), и две Группы NAc при δ 2,02 и 2,03. Спектр ЯМР ¹³ C CPS (рис. 1) содержал сигналы для четырех аномерные атомы углерода при δ 100,1-106,0, два C- C H ₂ -C группы при δ 37,1 (Pse C-3) и δ 46.4 (NHb C-2), четыре C H ₃ -C группы при δ 19,2, 23,6 (2 C) и 23,8 (Pse C-9, NHb C-4 и 2 NAc C-2), три C- C H ₂ O группы при δ 62,5, 65,1 и 67,9 (C-6 GalN и 2 Gal, данные прилагаемый протонный тест), одна группа C- C HOH-C при δ 66,3 (NHb C-3), три C H-NH группы при δ 49. 9, 54.9 и 53.0 (Pse C-5 и C-7, GalN C-2), четыре группы CO при δ 174,1-176,2 (C-1 Pse, NHb и 2 NAc) и других углеводородов сахаров при δ 68,1-82,7 (Таблица).

¹ H и ¹³ C ЯМР химические сдвиги (δ, м.д.) К93 СУЗ A. baumannii B11911

Примечание: ¹³ Химические сдвиги ЯМР C выделены курсивом. Химические сдвиги для N-ацетильных групп δ _H 2,02 и 2,03, δ _C 23,6 и 23,8 (оба Me), 175,7 и 176,2 (оба CO).

Рис. 1. ¹³ C ЯМР спектр K93 CPS A. baumannii B11911. Цифры относятся к углеродным остаткам в остатках сахара. обозначается буквами, как показано в таблице.

Эти данные вместе показали, что CPS состоит из тетрасахаридные единицы K, содержащие два остатка d-Gal и один остаток каждый из d-GalN и Pse. Две аминогруппы аминосахаров: N-ацетилированный, и один N-ацилированный ( R ) -3-гидроксибутаноил группа.

Спектр ЯМР ¹ H CPS был отнесен с использованием двумерная коррелированная со сдвигом ¹ H, ¹ H COSY, ¹ H, ¹ H TOCSY и ¹ H, ¹ H РОЗИ эксперименты. Выявлены спин-системы для четырех остатков сахара, которые были обозначены как блоки A (β-Pse p ), B (α-Gal p ), C (β-Gal p ) и D (β-Gal p N), причем все они находятся в форме пиранозы (таблица). В частности, моносахариды были идентифицированы следующим образом: кросс-пики в спектре TOCSY: H-3ax / H-4,5, H-3eq / H-4,5 и H-9 / H-8,7,6 для агрегата A , H-1 / H-2,3,4 для агрегата B , C и D , в сочетании с корреляциями между соседними протонов внутри каждого моносахаридного остатка, что было продемонстрировано УЮТНЫЙ спектр.Соотношения H-1 / H-5 для блоков C и D в спектре ¹ H, ¹ H ROESY (рисунок; см. Приложение к данной статье на сайте журнала (http://protein.bio.msu.ru/biokhimiya) и сайт Springer (Link.springer.com)) включил назначение сигналов H-5 и определил β-конфигурация этих блоков. Конфигурация α Единица B была определена относительно низкой ³ Дж _1,2 константа связи <3 Гц. С присвоенным спектром ЯМР ¹ H, ЯМР ¹³ C спектр был задан с помощью двумерной ¹ H, ¹³ C HSQC и ¹ H, ¹³ C HMBC эксперименты (таблица).

Это звено A представляло собой 3-дезоксинонулозоновую кислоту, что было подтверждено Корреляции H-3ax / C-1, H-3ax / C-2 и H-3eq / C-2 при δ 1,57 / 174,1, 1,57 / 102,6 и 2,50 / 102,6 соответственно в ¹ H, ¹³ C Спектр HMBC (рис.2). ЯМР-химикаты ¹ H и ¹³ C смены блока A и ³ J _{H, H} муфта константы, оцененные из двумерных спектров ЯМР, были в соответствии с незамещенным 5,7-диамино-3,5,7,9-тетрадеокси-1- глицеро -β-1- манно -нон-2-улопиранозоновый (псевдаминовая) кислота и отличалась от спектральных параметров другие известные стереоизомеры [10-13].В частности, относительно большие J _{3ax, 4} (~ 12,5 Гц) и малый Дж _4,5 и Дж _5,6 (<5 Гц) константы связи указывали на осевую ориентацию H-4 и экваториальная ориентация Н-5. В сочетании с J _6,7 константа связи ~ 10 Гц, эти значения предполагали l- glycero -l- manno конфигурация блока A , который таким образом, является производной от Pse. Относительно большая разница между Химические сдвиги H-3ax и H-3eq (0.93 ppm) указали на осевую ориентация карбоксильной группы, т.е. β-конфигурация Pse [10-13]. Абсолютный конфигурация Pse подтверждена анализом кластера генов для биосинтез CPS (см. ниже).

Рис. 2. Деталь двумерного ¹ H, ¹³ C Спектр HMBC K93 CPS A. baumannii B11911. В соответствующие части спектров ЯМР ¹ H и ¹³ C показаны по горизонтальной и вертикальной осям соответственно.Числа до и после косого удара относятся к протонам и атомам углерода, соответственно, в остатках сахара, обозначенных буквами, как показано на Таблица.

Для определения положения N-ацильных заместителей спектры ЯМР CPS были измерены в 9: 1 H ₂ O – D ₂ O смесь, которая позволила детектировать связанные с азотом протоны. Сигналы для трех протонов NH наблюдались при δ 7,70, 7,82 и 7.93 и были отнесены к Pse NH-7 и NH-5 и GalN NH-2, соответственно, корреляциями с протонами CH Pse в ¹ H, ¹ H Спектр TOCSY: NH-5 / H-3ax, 3eq, 4,5 и NH-7 / H-6,7,8,9.Спектр ¹ H, ¹ H ROESY (Рис.3) показана корреляция GalN NH-2 и Pse NH-5 с группами NAc при δ 7.93 / 2.03 и 7.82 / 2.02, соответственно, а Pse NH-7 с H-2 группы NHb при δ 7,70 / 2,35. Положение группы NHb подтверждено корреляцией между Pse H-7 и NHb C-1 (группа CO) при δ 4,00 / 174,6 в ¹ H, ¹³ C Спектр HMBC. Следовательно, Pse5Ac7 R Hb присутствовал в CPS.

Рис. 3. Деталь двумерного ¹ H, ¹ H ROESY спектр K93 CPS A.baumannii B11911 измеряется в 9: 1 H ₂ O – D ₂ Смесь O. Соответствующие части спектра ЯМР ¹ H показаны вдоль осей. Числа относятся к протонам в остатках сахара, обозначенным буквами, как показано. в таблице.

Низкополевые положения сигналов для C-3 блока D , C-3 и C-6 установки C и C-6 установки B при δ 81,1, 82,7, 67,9, и 65,1 соответственно по сравнению с их позициями в соответствующие незамещенные моносахариды при δ 72.4, 74,1 (оба C-3), 62,4 и 62,2 (оба C-6), соответственно [14], показали, что CPS является разветвленной и определила паттерн гликозилирования в блоке K. Модели ¹ H, ¹ H Эксперимент ROESY (рисунок в приложении) показал C H-1/ D H-3, D H-1/ C H-2,3,4 и B H-1/ C H-6 корреляции между остатками. Модели ¹ H, ¹³ C HMBC спектр показал корреляцию между C-2 блока A (Pse) и H-6b установки B при δ 102.6 / 3,95. Эти данные были согласованы с данными химического сдвига ЯМР ¹³ C углеродных связей и определил последовательность моносахаридов в CPS.

На основании этих данных мы сделали вывод, что К93 СУЗ А. baumannii B11911 имеет структуру, показанную на рис. 4. CPS содержит β-Pse5Ac7 R Hb, который принадлежит к классу высших кислотных моносахаридов, которые довольно обычен у штаммов A. baumannii . Особенно, α-Pse5Ac7 R Hb был обнаружен в K42 [15], α-Pse5Ac7Ac в K2 [16, 17] и K33 [18] и β-Pse5Ac7Ac в K6 [19].Наличие генов синтеза нуклеотидный предшественник Pse в локусе K некоторых других A. baumannii [17] свидетельствует о наличии больше типов CPS K, которые включают производную от Pse. Хотя, к нашему знаний, K93 CPS имеет уникальную структуру среди известных бактериальных полисахариды, он разделяет α-d-Gal p — (1 → 6) -β-d-Gal p — (1 → 3) -d-Gal p NAc трисахаридный фрагмент с K14 из A. nosocomialis LUH 5541 и A. baumannii D46 [20, 21].КПС ряда прочих A. baumannii штаммы, в том числе K2 [16, 17], K6 [19], K27 [22], K33 [18] и K44 [22], имеют β-d-Gal p — (1 → 3) -d-Gal p Дисахаридный фрагмент NAc общий с К93.

Рис. 4. Устройство КПС К93 модели A. baumannii B11911. Гликозилтрансферазы показаны рядом со связью, каждой назначенной к.

Характеристика локуса гена биосинтеза CPS. Ген локус для синтеза и экспорта K93 CPS, KL93, имеет общий генетическая организация для A.baumannii , с центральным участком содержащие гены для синтеза определенного сахарного компонента (Pse5Ac7 R Hb), гликозилтрансферазы для сборки K-единицы, Wzx транслоказа и полимераза Wzy (рис. 5). Этот CPS-специфическая часть фланкирована блоком из wz генов для экспорт капсулы с одной стороны и блок генов для синтеза общих сахар с другой стороны [2]. В KL93 последний отличается появлением вставной последовательности (IS) непосредственно рядом с геном pgt1 фосфоглицерина трансферазы, которая прерывается другим ИС (рис.5).

Рис. 5. Организация и содержание локуса KL93 A. baumannii B11911. Цифра сделана в масштабе из GenBank. инвентарный номер NZ_LFYX00000000.1 (диапазон базовых позиций: от 3339095 до 3366570).

В KL93 имеется набор из шести генов psa , которые являются близкими гомологами. генов, участвующих в синтезе Pse5Ac7 R Hb, который присутствуют в KL42 [15]. Тот же псевдамин кислотное производное присутствует в K93 CPS, и, следовательно, psa гены были отнесены к его синтезу.Другие моносахариды, содержащиеся в K93 (Gal и GalNAc) — обычные сахара в A. baumannii и, соответственно, никакой другой модуль синтеза моносахаридов не присутствует в KL93.

KL93 кодирует инициирующую гликозилфосфаттрансферазу, имеющую 99 и 97% идентичности последовательности с ItrA2 KL2 [17] и KL14 [21] соответственно. Этот фермент инициирует Синтез K-звена переносом d-Gal p NAc-1-P из UDP-d-Gal p NAc к носителю ундекапренолфосфата в A.baumannii ATCC 17978 (KL3) [23], который является согласуется с присутствием GalNAc в K93 CPS и показывает, что это моносахарид является первым в блоке K. Полимераза Wzy затем катализировать образование β-d-Gal p NAc- (1 → 3) -d-Gal p связь между К93 единицы.

В соответствии с наличием трех внутренних перемычек в К93 единица KL93 включает три гликозилтрансферазы. Двум из них 98 и На 90% идентичны гликозилтрансферазам, предсказанным Gtr5 и Gtr25, которые были назначены β-d-Gal p — (1 → 3) -d-Gal p NAc и α-d-Gal p — (1 → 6) -d-Gal p связи в K14 CPS [21] соответственно.Обе связи присутствуют в блок K93, и два белка Gtr были названы соответственно (Рис. 5). Оставшаяся гликозилтрансфераза ген, очевидно, ответственен за формирование β-Pse p 5Ac7 R Hb- (2 → 6) -d-Gal p связь. Это был назван gtr167 , как предложил Дж. Дж. Кеньон (личный коммуникация). Прогнозируемый белок Gtr167 идентичен на 42% и на 62% идентичен. аналогична инвертирующей гликозилтрансферазе Gtr16 A. baumannii РБх5 (КЛ6), который был закреплен за Связь β-Pse p 5Ac7Ac- (2 → 4) -d-Gal p [19].

Следовательно, гены в локусе биосинтеза капсулы KL93 A. baumannii B11911 соответствуют структуре CPS K93 учредил.

Благодарности

Мы благодарим Дж. Дж. Кеньон за ее помощь и критическое прочтение рукопись.

Работа поддержана Российским фондом фундаментальных исследований. (грант № 14-04-00657).

ССЫЛКИ

1.Roca, I., Espinal, P., Vila-Farres, X., и Вила, J. (2012) Acinetobacter baumannii оксюморон: комменсал Житель больницы превратился в угрозу, устойчивую к лекарствам, Front. Microbiol ., 3 , статья 148.
2. Кеньон, Дж. Дж., И Холл, Р. М. (2013) сложные локусы биосинтеза углеводов Acinetobacter геномы baumannii , PLoS One , 3 , e62160.
3. Руссо, Т. А., Люк, Н. Р., Бинан, Дж. М., Олсон, Р., Сауберан, С. Л., Макдональд, У., Шульц, Л.W., Umland, T.C. и Campagnari, A. A. (2010) Капсульный полисахарид K1 Acinetobacter baumannii штамм 307-0294 является основной вирулентностью фактор, Заражение. Иммун ., 78 , 3993-4000.
4. Баладжи В., Раджендеран С., Анандан С. и Бисвас, И. (2015) Последовательности генома двух препаратов с множественной лекарственной устойчивостью. Acinetobacter baumannii клинический штамм, выделенный из Южного Индия, Genome Announc ., 3 , e01010-e01015.
5. Вестфаль О., и Янн, К. (1965) Бактериальные липополисахариды. Экстракция фенол-вода и далее применения процедуры, Методы углеводов. Chem ., 5 , 83-91.
6. Леонтейн, К., Лённгрен, Дж. (1993) Определение абсолютной конфигурации сахаров по газожидкостному хроматография их ацетилированных 2-октилгликозидов, Методы Carbohydr. Chem ., 9 , 87-89.
7.Шашков А.С., Парамонов Н.А., Веремейченко, С.Н., Гросскурт Х., Здоровенко Г.М., Книрель Ю.А., Кочетков, Н. К. (1998) Соматические антигены псевдомонад: строение О-специфический полисахарид Pseudomonas fluorescens биовара B, штамм IMV 247, Carbohydr. Res ., 306 , 297-303.
8.Сенченкова С.Н., Шашков А.С., Попова А.В., Шнейдер М.М., Арбатский Н.П., Мирошников К.А., Воложанцев Н. В., Книрель Ю.А. (2015) Выяснение структуры капсульного полисахарид Acinetobacter baumannii AB5075, имеющий KL25 локус биосинтеза капсулы, Carbohydr.Res ., 408, 8-11.
9.Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E. W., and Lipman, D. J. (1990) Инструмент поиска базового локального выравнивания, J. Мол. Биол ., 215 , 403-410.
10.Книрель Ю.А., Шашков А.С., Цветков Ю.Е., Янссон, П.-Э., Церингер, У. (2003) 5,7-диамино-3,5,7,9-тетрадеоксинон-2-улозоновая кислота в бактериальной гликополимеры: химия и биохимия, Adv. Carbohydr. Chem. Biochem ., 58 , 371-417.
11.Книрель Ю.А., Кочарова Н.А., Шашков А.С., Дмитриев Б.А., Кочетков Н.К., Станиславский Е.С., Машилова. Г. М. (1987) Соматические антигены Pseudomonas aeruginosa . В структура О-специфических полисахаридных цепей липополисахарид из P. aeruginosa O5 (Lanyi) и иммунотип 6 (Fisher), евро. J. Biochem ., 163 , 639-652.
12.Книрель Ю.А., Виноградов Е.В., Шашков А. С., Дмитриев Б.А., Кочетков Н.К., Станиславский Э.С., Машилова, Г. М. (1986) Соматические антигены Pseudomonas. Ароматная . Структура О-специфических полисахаридных цепей P. aeruginosa O10 (Lányi) липополисахариды, Eur. Дж. Biochem ., 157 , 129-138.
13.Книрель Ю.А., Виноградов Е.В., Шашков А. С., Дмитриев Б. А., Кочетков Н. К., Станиславский Е. С., Машилова, Г. М. (1987) Соматические антигены Pseudomonas. Ароматная . Структура О-специфической полисахаридной цепи липополисахарид из P.aeruginosa O13 (Ланьи), евро. J. Biochem ., 163 , 627-637.
14. Липкинд Г. М., Шашков А. С., Книрель Ю. А., Виноградов Е. В., Кочетков Н. К. (1988) Компьютерная структурный анализ регулярных полисахаридов на основе ¹³ C-н.м.р. данные, Углеводы. Res ., 175 , 59-75.
15. Сенченкова С.Н., Попова А.В., Шашков А. С., Шнейдер М. М., Мей З., Арбатский Н. П., Лю Б., Мирошников К. А., Воложанцев Н.В., Книрель Ю.А. (2015) Структура нового капсульный полисахарид, содержащий псевдаминовую кислоту, из Acinetobacter baumannii LUH5550 с локусом биосинтеза капсулы KL42, Углеводы. Res ., 407 , 154-157.
16.Сенченкова С.Н., Шашков А.С., Шнейдер М. М., Арбатский Н. П., Попова А. В., Мирошников К. А., Воложанцев, Н. В., Книрель Ю. А. (2014) Строение капсульного полисахарид Acinetobacter baumannii ACICU, содержащий ди- N -ацетилпсеудаминовая кислота, Углеводы.Res ., 391 , 89-92.
17. Кеньон, Дж. Дж., Марцайоли, А. М., Холл, Р. М., и Де Кастро, К. (2014) Структура капсулы K2, связанной с Кластер генов KL2 Acinetobacter baumannii , Гликобиология , 24 , 554-563.
18.Арбацкий Н.П., Шнейдер М.М., Шашков А. С., Попова А.В., Мирошников К.А., Воложанцев Н.В., Книрель. Ю. А. (2016) Структура N -ацетилпсевдаминовой кислоты. кислотосодержащий капсульный полисахарид Acinetobacter baumannii НИПХ67, Рус.Chem. Бык ., 588-591.
19. Кеньон, Дж. Дж., Марцайоли, А. М., Холл, Р. М., и Де Кастро, К. (2015) Структура капсульного полисахарида K6 из Acinetobacter baumannii изолят RBh5, Carbohydr. Res ., 409 , 30-35.
20. Хэзли, С. Р., Уилкинсон, С. Г. (1996) Структурные исследования предполагаемого О-специфического полисахарида Acinetobacter baumannii O11, Eur. J. Biochem ., 237, 266-271.
21.Кеньон, Дж. Дж., Холл, Р. М., и Де Кастро, К. (2015) Структурное определение капсульного полисахарида K14 из изолят ST25 Acinetobacter baumannii , D46, Carbohydr. Res ., 417 , 52-56.
22.Шашков А.С., Кеньон Дж. Дж., Сенченкова С. Н., Шнейдер М.М., Попова А.В., Арбатский Н.П., Мирошников К. А., Воложанцев, Н. В., Холл, Р. М., Книрель, Ю. А. (2016) Acinetobacter baumannii Капсульные полисахариды K27 и K44 имеют тот же блок K, но разные структуры из-за наличия отдельные гены wzy в других близкородственных кластерах генов K, Гликобиология , 26 , 501-508.
23.Лиз-Миллер, Р.Г., Ивашкив, Дж. А., Скотт, Н. Э., Сепер А., Виноградов Э., Шильд С., Фельдман М. Ф. (2103) A общий путь O-связанного гликозилирования белков и синтеза капсула в Acinetobacter baumannii , Mol. Microbiol ., 89 , 816-830.

ПРИЛОЖЕНИЕ

Дополнительный рисунок (PDF)

Центр структурной биологии и молекулярной биофизики Сили

Самый последний список доступен здесь.

Научные статьи

1. Данн М., Прохоров Н.С., Лесснер М.Дж., Лейман П.Г. . Перепрограммирование диапазона хозяев бактериофага: принципы разработки и стратегии для конструирования белков, связывающих рецептор. Curr Opin Biotechnol. 68: 272-281 (2021). [PubMed]
2. NMI Тейлор, Лейман PG . Редакционный обзор: структура и выражение вируса. Curr Opin Virol. 45: iii-v. (2020). [PubMed]
3. Дробышева А.В., Панафидина С.А., Колесник М.В., Климук Е.И., Минахин Л., Якунина М.В., Борухов С., Нильссон Э., Хольмфельдт К., Ютин Н., Макарова К.С., Кунин Е.В., Северинов К.В., Лейман П.Г. ML.Структура и функция вирионной РНК-полимеразы crAss-подобного фага. Природа. 589 (7841): 306-309 (2020). [PubMed]
4. Венцель С., Шнейдер М.М., Лейман П.Г. , Кун А., Кифер Д. Центральный спайковый комплекс бактериофага Т4 контактирует с PpiD в периплазме Escherichia coli . Вирусы12 (10): 1135 (2020). [PubMed]
5. Канамару С., Учида К., Немото М., Фрейзер А., Арисака Ф., Лейман PG . Структура и функция T4 Spackle Protein Gp61.3. Вирусы. 12 (10): 1070 (2020).[PubMed]
6. Greenfield J, Shang X, Luo H, Zhou Y, Linden SB, Heselpoth RD, Leiman PG , Nelson DC, Herzberg O. Структура и функция бактериофага CBA120 ORF211 (TSP2), определяющего специфичность фага по отношению к E. coli O157: H7. Научный доклад 10 (1): 15402 (2020). [PubMed]
7. Ge, P., Scholl, D., Prokhorov, NS, Avaylon, J., Shneider, MM, Browning, C., Buth, SA, Plattner, M., Chakraborty, U., Ding, K ., Leiman, P. G, ., Miller, JF, & Zhou, Z.H. Действие минимально сократительной бактерицидной наномашины. Природа, 580 (7805): 658–662 (2020). [PubMed]
8. Платтнер М., Шнейдер М.М., Арбатский Н.П., Шашков А.С., Чижов А.О., Назаров С., Прохоров Н.С., Тейлор Н.М.И., Бут С.А., Гамбино М., Генчай Ю.Е., Бронстед Л., Куттер Е.М., Книрель Я.А., Лейман П.Г. . Структура и функция разветвленного рецепторсвязывающего комплекса бактериофага CBA120. J Mol Biol. 431 (19): 3718-3739 (2019) [PubMed]
9. Герреро-Феррейра Р.К., Хупфельд М., Назаров С., Тейлор Н.М., Шнейдер М.М., Оббинени Дж. М., Лесснер М.Дж., Исикава Т., Клумп Дж., Лейман PG .Структура и трансформация базовой пластины и хвоста бактериофага A511 при инфицировании клеток Listeria. EMBO J. 1:38 (3). pii: e99455 (2019) [PubMed]
10. Dunne M, Denyes JM, Arndt H, Loessner MJ, Leiman PG , Klumpp J. Salmonella Phage S16 Tail Fiber Adhesin содержит редкий полиглицин-богатый домен для распознавания хозяина. Состав. 26 (12): 1573-1582.e4 (2018) [PubMed]
11. Taylor NMI, van Raaij MJ, Leiman PG . Сократительные системы инъекции бактериофагов и родственные системы.Mol Microbiol. 108 (1): 6-15. (2018) [PubMed]
12. Leiman PG . Растягивание рук белка оболочки секреции VI типа. EMBO Rep. 19 (2): 191-193 (2018) [PubMed]
13. Прохоров Н.С., Риччио С., Здоровенко Е.Л., Шнейдер М.М., Браунинг С., Книрель Ю.А., Лейман П.Г. , Летаров А.В. Функция «хвоста» эстеразы бактериофага G7C в адсорбции клеток-хозяев. Mol Microbiol. 105, 385-398 (2017). [PubMed]
14. Olszak T, Shneider MM, Latka A, Maciejewska B, Browning C, Сычева Л.В., Корнелиссен А., Данис-Влодарчик К., Сенченкова С.Н., Шашков А.С., Гула G, Арабски М., Васик С., Мирошников К.А., Лавин Р., Лейман П.Г. , Книрель Ю.А., Друлис-Кава З.О-специфическая полисахаридлиаза из хвостовой шипа фага LKA1 снижает вирулентность Pseudomonas. Научный доклад 7 (1): 16302 (2017). [PubMed]
15. Чжэн В., Ван Ф., Тейлор НМИ, Герреро-Феррейра RC, Лейман PG , Эгельман Э. Усовершенствованная крио-ЭМ структура хвостовой трубки T4: определение предела минимальной дозы. Состав. 25 (9): 1436-1441.e2 (2017). [PubMed]
16. Zhong Q, Carratalà A, Nazarov S, Guerrero-Ferreira RC, Piccinini L, Bachmann V, Leiman PG , Кон Т. Генетические, структурные и фенотипические свойства колифага MS2 с устойчивостью к дезинфекции ClO2.Environ Sci Technol. 50, 13520-13528 (2016). [PubMed]
17. Тейлор Н.М., Прохоров Н.С., Герреро-Феррейра Р.С., Шнейдер М.М., Браунинг С., Голди К.Н., Штальберг Х., Лейман П.Г. . Структура опорной пластины T4 и ее функция в запуске сокращения оболочки. Природа. 533, 346-52. (2016). [PubMed]
18. Бут С.А., Менин Л., Шнейдер М.М., Энгель Дж., Боудко С.П., Лейман П.Г. . Структура и биофизические свойства трехцепочечной бета-спирали. Состоит из центрального шипа бактериофага Т4.Вирусы. 7, 4676-4706 (2015). [PubMed]
19. Ge P, Scholl D, Leiman PG , Yu X, Miller JF, Zhou ZH. Атомный структуры бактерицидной сократительной нанотрубки в ее пре- и состояния после контракта. Nature Struc Mol Biol 22, 377-382 (2015). [PubMed]
20. Шварцер Д., Браунинг С., Штуммайер К., Обербек А., Мюленхофф М., Жерарди-Шан Р., Лейман PG . Структура и биохимическая характеристика эндосиалидазы бактериофага Phi92. Virology 477, 133-143 (2015).[PubMed]
21. Habann M, Leiman PG , Vandersteegen K, Van den Bossche A, Lavigne R, Shneider MM, Bielmann R, Eugster MR, Loessner MJ, Klumpp J. Listeria phage A511, модель для механизмов сократительного хвоста Бактериофаги, связанные с SPO1. Мол. Микробиология. 92, 84-99 (2014). [PubMed]
22. Uchida K, Leiman PG , Arisaka F, Kanamaru S. Структура и свойства С-концевой β-спирали домен белка VgrG из Escherichia coli O157.J Biochem. 155, 173–182 (2013). [PubMed]
23. Шнейдер MM, Бут С.А., Хо БТ, Basler M, Mekalanos JJ, Лейман PG . Белки с PAAR-повторами заостряют разнообразить спайк системы секреции типа VI. Природа, 500, 350-353 (2013). [PubMed]
24. Chen S, Gfeller D, Buth SA, Michielin O, Leiman PG , Heinis C. Повышение аффинности связывания и стабильности пептидных лигандов за счет замена глицинов на D-аминокислоты. Chembiochem. 14, 1316–1322 (2013). [PubMed]
25. Chen S, Rentero Rebollo I, Buth SA, Morales-Sanfrutos J, Touati J, Leiman PG , Heinis C.Бициклические пептидные лиганды, извлеченные из богатых цистеином пептидных библиотек. J Am Chem Soc. 135, 6562-6569. (2013). [PubMed]
26. Сычева Л.В., Шнейдер М.М., Сыкилинда Н.Н., Иванова М.А., Мирошников К.А., Лейман П.Г. . Кристаллическая структура и расположение gp131 в вирионе бактериофага phiKZ. Вирусология. 434, 257-264 (2012). [PubMed]
27. Schwarzer D, Buelner FF, Browning C, Nazarov S, Rabsch W, Bethe A, Oberbeck A, Bowman VD, Stummeyer K, Mühlenhoff M, Leiman PG , Жерарди-Шахн Р.Мультивалентный адсорбционный аппарат объясняет широкий спектр хозяев фага phi92: исчерпывающий геномный и структурный анализ. J Virol. 86, 10384-10398 (2012). [PubMed]
28. Браунинг С, Шнейдер ММ, Боуман В.Д., Шварцер Д., Лейман PG . Фаг проникает через мембрану клетки-хозяина шипом, наполненным железом. Состав. 20: 326-339 (2012). [PubMed]
29. Yap ML, Mio K, Leiman PG , Kanamaru S, Arisaka F. The клинья базовой пластины бактериофага Т4 спонтанно собираются в бесхубчатая структура, подобная базовой пластине in vitro.J Mol Biol. 395, 349–360 (2010). [PubMed]
30. Xiang Y, Leiman PG , Li L, Grimes S, Anderson DL, Rossmann MG. Кристаллографическое понимание механизм автокаталитической сборки хвостового шипа бактериофага. Мол. Клетка. 34, 375-386 (2009). [PubMed]
31. Leiman PG , Basler M, Ramagopal UA, Bonanno JB, Sauder JM, Пукацки С., Берли СК, Альмо СК, Мекаланос Дж.Дж. Секреция типа VI аппарат и белковые комплексы, связанные с фаговым хвостом, имеют общий общее эволюционное происхождение.Proc. Natl. Акад. Sci. США 106, 4154-4159 (2009). [PubMed]
32. Аксюк А.А., Лейман П.Г. , Шнейдер М.М., Месянжинов В.В., Россманн МГ. Структура генного продукта 6 бактериофага Т4, шарнирный штифт опорной пластины. Состав. 17, 800-808 (2009) [PubMed]
33. Аксюк А.А., Лейман П.Г. , Курочкина Л.П., Шнейдер М.М., Костюченко В.А., Месянжинов В.В., Россманн М.Г. Конструкция хвостовой оплетки бактериофага Т4: молекулярная машина для заражения бактерий.EMBO J. 28, 821-829 (2009). [PubMed]
34. Leiman PG , Bawsti AJ, Bowman VD, Stummeyer K, Mühlenhoff M, Gerardy-Schahn R, Scholl D, Molineux IJ. Структуры бактериофаги K1E и K1-5 объясняют процессивную деградацию полисахаридные капсулы и эволюция новых специфических свойств хозяина. J. Mol. Биол. 371, 836-849 (2007). [PubMed]
35. Лейман П.Г. , Шнейдер М.М., Месянжинов В.В., Россманн МГ. Эволюция хвостов бактериофагов: структура продукта гена Т4 10.Дж. Мол. Биол. 358, 912-921. (2006). [PubMed]
36. Костюченко В.А., Чипман П.Р., Лейман П.Г. , Арисака Ф, Месянжинов В.В., Россманн МГ. Строение хвоста бактериофага Т4 и его механизм сжатия. Структурная и молекулярная биология природы 12, 810-813 (2005). [PubMed]
37. Fokine A, Leiman PG , Shneider MM, Ahvazi B, Boeshans KM, Стивен А.С., Блэк Л.В., Месянжинов В.В., Россманн М.Г. Структурные и функциональное сходство между капсидными белками бактериофагов Т4 и HK97 указывают на общее происхождение.Proc. Natl. Акад. Sci. США 102, 7163-7168 (2005). (Равные участники) [PubMed]
38. Вишневский А.Ю., Курочкина Л.П., Сыкилинда Н.Н., Соловьева Н.В., Шнейдер М.М., Лейман П.Г. , Месянжинов В.В. Функциональная роль N-концевого домена продукта гена бактериофага Т4 11. Биохимия (Моск.). 70, 1111-1118 (2005). [PubMed]
39. Лейман П.Г. , Чипман П.Р., Костюченко В.А., Месянжинов В.В., Россманн МГ. Трехмерная перестройка белков в хвосте бактериофаг Т4 при инфицировании хозяина.Cell 118, 419-429 (2004). [PubMed]
40. Фокин А, Чипман П.Р., Лейман П.Г. , Месянжинов В.В., Рао В.Б., Россманн МГ. Молекулярная архитектура вытянутая головка бактериофага Т4. Proc. Natl. Акад. Sci. США. 101, 6003-6008 (2004). [PubMed]
41. Костюченко В.А., Лейман П.Г. , Чипман П.Р., Канамару С, Ван Раайдж М.Дж., Арисака Ф., Месянжинов В.В., Россманн МГ. Трехмерная структура базовой пластины бактериофага Т4. Nature Structural Biology 10, 688-693 (2003).[PubMed]
42. Лейман П.Г. , Шнейдер М.М., Костюченко В.А., Чипман П.Р., Месянжинов В.В., Россманн М.Г. Состав и расположение генного продукта 8 в базовой пластине бактериофага Т4. J. Mol. Биол. 328, 821-833 (2003). [PubMed]
43. Канамару С, Лейман П.Г. , Костюченко В.А., Чипман П.Р., Месянжинов В.В., Арисака Ф., Россманн М.Г. Устройство клеточно-пункционного устройства бактериофага Т4. Nature 415, 553-557 (2002). (Равные участники) [PubMed]
44. Simpson AA, Leiman PG , Tao Y, He Y, Bodasso MO, Jardine PJ, Андерсон Д.Л., Россманн М.Г.Определение структуры головы-хвоста коннектор бактериофага phi29. Acta Cryst. D57, 1260-1269 (2001). [PubMed]
45. Курочкина Л.П., Лейман П.Г. , Веньяминов С.Ю., Месянжинов В.В. Экспрессия и свойства продукта гена бактериофага Т4 11. Биохимия, 66, 141-146 (2001). [PubMed]
46. Simpson AA, Tao Y, Leiman PG , Bodasso MO, He Y, Jardine PJ, Olson NH, Morais MC, Grimes S, Андерсон Д.Л., Бейкер Т.С., Россманн М.Г. Устройство упаковочного мотора бактериофага φ20.Nature 408, 745-750 (2000). [PubMed]
47. Bodasso MO, Leiman PG , Tao Y, He Y, Ohlendorf DH, Rossmann MG, Андерсон DL. Очистка, кристаллизация и первичная рентгенография анализ коннектора «голова-хвост» бактериофага φ29. Acta Cryst. D56 1187-1190 (2000). [PubMed]
48. Лейман П.Г. , Костюченко В.А., Шнейдер М.М., Курочкина Л.П., Месянжинов В.В., Россманн МГ. Структура продукта 11 гена бактериофага Т4, интерфейс между опорной пластиной и короткими хвостовыми волокнами.J. Mol. Биол. 301, 975-985 (2000). [PubMed]
49. Zhao L, Takeda S, Leiman PG , Arisaka F. Стехиометрия и межсубъединичное взаимодействие клина инициирующий комплекс gp10-gp11 бактериофага Т4. Биохим. Биофиз. Acta 1479, 286-292 (2000). [PubMed]

Обзоры и главы книг

50. Тейлор NMI, ван Раай MJ, Лейман PG . Сократительные системы инъекции бактериофагов и родственные системы. Mol Microbiol. (2018). [PubMed]
51. Лейман PG .Растягивание рук белка оболочки секреции VI типа. EMBO Rep.19 (2): 191-193 (2018). [PubMed]
52. Leiman PG , Molineux IJ. Введение в специальный раздел вирусологии «Вирусы микробов III». От редакции. Вирусология. 477, 99 (2015). [PubMed]
53. Лейман ПГ и Шнейдер ММ. Сжимающиеся хвостовые машины бактериофагов. Adv Exp Med Biol. 726, 93-114 (2012). [PubMed]
54. Leiman PG , Arisaka F, van Raaij MJ, Костюченко В.А., Аксюк AA, Канамару S, Россманн МГ.Морфогенез Т4 и Т4 хвостовых волокон. Virol J. 7: 355. (2010). [PubMed]
55. Leiman PG , Molineux IJ. Эволюция активности нового фермента из того же мотива. Mol Microbiol. 69, 287-90 (2008). [PubMed]
56. Россманн М.Г., Арисака Ф., Бавсти А.Дж., Боуман В.Д., Чипман П.Р., Фокин А., Хафенштейн С, Канамару С, Костюченко В.А., Месянжинов В.В., Шнейдер М.М., Morais MC, Leiman PG , Palermo LM, Parrish CR, Xiao C. От структуры комплекса к пониманию биологии.Acta Cryst. D63, 9-16 (2007). [PubMed]
57. Россманн М.Г., Мораис М.С., Лейман П.Г. , Чжан В. Сочетание рентгеновской кристаллографии и электронной микроскопии. Структура 13, 355-362 (2005). [PubMed]
58. Месянжинов В.В., Лейман П.Г. , Костюченко В.А., Курочкина Л.П., Мирошников К.А., Сыкилинда Н.Н., Шнейдер М.М. Молекулярная архитектура бактериофаг Т4. Биохимия, 69, 1190-1202 (2004). [PubMed]
59. Россманн М.Г., Месянжинов В.В., Арисака Ф., Лейман П.Г. .Аппарат для инъекции ДНК бактериофага Т4. Curr Opin Struct Biol.14, 171-180 (2004). [PubMed]
60. Arisaka F, Kanamaru S, Leiman P , Rossmann MG. Хвостовой лизоцимный комплекс бактериофага Т4. Int. Журнал Биохим. и Cell Biol. 35, 16-21 (2003). [PubMed]
61. Leiman PG , Kanamaru S, Arisaka F, Месянжинов В.В., Россманн MG. Структура и морфогенез бактериофага Т4, клеточного и Molecular Life Science 60, 2356-2370 (2003). [PubMed]
62. Мирошников К.А., Лейман П.Г. .Бета-спиральные белки. Успехи Биохимии РАН, XIX, 33-45 (1999).

Микроорганизмы | Бесплатный полнотекстовый | Штамм Proteus mirabilis с множественной лекарственной устойчивостью с коинтегрирующей плазмидой

1. Введение